「Αアクチニン」の版間の差分

　代表的なアクチン結合タンパク質の名に恥じず、αアクチニンは基本的にはアクチン線維と共存している。アクチン線維の構造の制御と他のタンパク質をアクチン線維（細胞骨格）に結合する足場／骨格タンパク質（scaffold protein）として機能している。シナプスにおいてはシナプス後膜 (post-synaptic densities)に局在しアクチン線維とNMDA 受容体の連絡に関与していると考えられている。ACTN2は海馬の歯状回(dentate gyrus)で CA1 より強く発現している<ref><pubmed>9454847</pubmed></ref>。細胞骨格と悪性腫瘍はその浸潤や増殖の過程で様々な関係が報告されていている。いわゆる細胞骨格タンパク質が転写制御を行うことが見いだされているが<ref><pubmed>20593452</pubmed></ref>、αアクチニンについても転写を活性化することが報告されている<ref name=ref100><pubmed>20037648</pubmed></ref>。脳腫瘍との関連では、たとえば脳腫瘍のなかで最も悪性のglioblastomaの浸潤との関連が指摘されている<ref name=ref100 />。

===シグナル伝達に関わる分子としてのαアクチニン===

#プロテアーゼ（カルパイン）を介した制御<br>αアクチニンはMAPKKKであるMEKK1に結合し，MEKK1を介したカルパインの活性化を制御している。

#イノシトールリン脂質を介したシグナル伝達<br>αアクチニンはPIP2やPIP3に結合し、これらの結合はαアクチニンのインテグリンに対する結合を阻害し、またアクチン線維架橋能も低下する。また、αアクチニンはPI3キナーゼの調節サブユニットに直接結合する。

#タンパク質キナーゼによるリン酸化<br>αアクチニンはFAK(focal adhesion kinase)などのチロシンキナーゼでリン酸化される。

===αアクチニンのシナプスに於ける機能===

#NMDA受容体<br>ACTN2はNMDA受容体とシナプス後膜(PSD)で特異的に結合している。この結合は、Ca/CaM で阻害されるので、NMDA受容体に抑制的に働いていると考えられている。

#Densin<br>Densinは膜貫通型糖タンパク質で細胞質側にPDZドメインをもち、シナプス後膜(PSD)に発現している。αアクチニンはDensinと特異的に結合している。またDensinはCaMKIIとも結合するので、ACTN-CaMKII-Densin複合体がシナプスの機能に関与していると考えられている。

#A2A受容体<br>αアクチニンはアデノシンA2A受容体に結合し、A2A受容体の凝集と細胞内移行(internalization)に関与していると考えられている。