「細胞接着分子」の版間の差分

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=== インテグリン・ファミリー(Integrin family)  ===
=== インテグリン・ファミリー(Integrin family)  ===


 インテグリンはαサブユニットとβサブユニットのヘテロ2量体からなる2価カチオン(Mg2+あるいはCa2+)依存性の接着分子である。マウスでは16種類のαサブユニットと8種類のβサブユニット遺伝子が存在し、図4に示す組み合わせにより機能的なヘテロ2量体を形成する。多くのインテグリンは、Collagen, Vitronectin, Laminin, Fibronectinなどの細胞外マトリックス蛋白質をリガンドとして細胞−基質間の接着を司る。一方、一部のインテグリンはIgSFやカドヘリンと結合することで細胞間接着を担う。例えばβ2サブユニットを含むインテグリンLFA-1(αLβ2; CD11a/CD18)は、Telencephalin(ICAM-5)などのICAMファミリーIgSF分子群と結合し、免疫系および神経系における細胞間認識・接着において機能することが報告されている<ref><pubmed>17201681</pubmed></ref><ref><pubmed>18367254</pubmed></ref>(Luo et al., 2007; Gahmberg et al., 2008)。インテグリンの細胞内領域はTalin, &alpha-Actinin, Vinculinなどと結合し、アクチン細胞骨格系や様々な細胞内シグナル伝達系を制御する<ref><pubmed>12297042</pubmed></ref>(Hynes, 2002)。神経系におけるインテグリンの機能として、ニューロンの移動、軸索の伸長、シナプスの形成、神経可塑性の制御などが報告されている<ref><pubmed>15250583</pubmed></ref><ref><pubmed>17049262</pubmed></ref><ref><pubmed>16567651</pubmed></ref><ref><pubmed>19047646</pubmed></ref><ref><pubmed>19758485</pubmed></ref><ref><pubmed>22232691</pubmed></ref><ref><pubmed>23083738</pubmed></ref>(Gall and Lynch, 2006; Milner and Campbell, 2006; Kramer et al., 2006; Wang et al., 2008; Cingolani and Goda, 2008; Pozo et al., 2012; Sekine et al., 2012)。
 インテグリンはαサブユニットとβサブユニットのヘテロ2量体からなる2価カチオン(Mg2+あるいはCa2+)依存性の接着分子である。マウスでは16種類のαサブユニットと8種類のβサブユニット遺伝子が存在し、図4に示す組み合わせにより機能的なヘテロ2量体を形成する。多くのインテグリンは、Collagen, Vitronectin, Laminin, Fibronectinなどの細胞外マトリックス蛋白質をリガンドとして細胞−基質間の接着を司る。一方、一部のインテグリンはIgSFやカドヘリンと結合することで細胞間接着を担う。例えばβ2サブユニットを含むインテグリンLFA-1(αLβ2; CD11a/CD18)は、Telencephalin(ICAM-5)などのICAMファミリーIgSF分子群と結合し、免疫系および神経系における細胞間認識・接着において機能することが報告されている<ref><pubmed>17201681</pubmed></ref><ref><pubmed>18367254</pubmed></ref>。インテグリンの細胞内領域はTalin, &alpha-Actinin, Vinculinなどと結合し、アクチン細胞骨格系や様々な細胞内シグナル伝達系を制御する<ref><pubmed>12297042</pubmed></ref>。神経系におけるインテグリンの機能として、ニューロンの移動、軸索の伸長、シナプスの形成、神経可塑性の制御などが報告されている<ref><pubmed>15250583</pubmed></ref><ref><pubmed>17049262</pubmed></ref><ref><pubmed>16567651</pubmed></ref><ref><pubmed>19047646</pubmed></ref><ref><pubmed>19758485</pubmed></ref><ref><pubmed>22232691</pubmed></ref><ref><pubmed>23083738</pubmed></ref>


=== その他のシナプス接着分子  ===
=== その他のシナプス接着分子  ===


 上述した分子の他に、Netrin-G1, -G2などのロイシンリッチリピート蛋白質、Neurexins / Neuroligins、Neuropilins / Plexins / Semaphorins、Ephrins / Ephs、Syndecansなどの細胞認識・接着分子がシナプス部位に局在しており、シナプス形成・維持・可塑性を制御している(詳細は「シナプス接着因子」の項目を参照)(Ethell and Pasquale, 2005; Sudhof, 2008; de et al., 2011; Hruska and Dalva, 2012; Pasterkamp, 2012)。また、膜7回貫通型受容体であるLatrophilin, Celsr, Brain-specific angiogenesis inhibitor (BAI)は脳において高発現している。これらの細胞外領域には細胞外マトリックス蛋白質やカドヘリンと共通するドメインを持っているため、細胞接着に関連するドメインを介した相互作用によりシナプス形成を調節すると考えられる(Silva et al., 2011; Bolliger et al., 2011; Boucard et al., 2012; O'Sullivan et al., 2012)。  
 上述した分子の他に、Netrin-G1, -G2などのロイシンリッチリピート蛋白質、Neurexins / Neuroligins、Neuropilins / Plexins / Semaphorins、Ephrins / Ephs、Syndecansなどの細胞認識・接着分子がシナプス部位に局在しており、シナプス形成・維持・可塑性を制御している(詳細は「シナプス接着因子」の項目を参照)<ref><pubmed>15882774</pubmed></ref><ref><pubmed>18923512</pubmed></ref><ref><pubmed>21740233</pubmed></ref><ref><pubmed>22449939</pubmed></ref><ref><pubmed>22895477</pubmed></ref>(Ethell and Pasquale, 2005; Sudhof, 2008; de et al., 2011; Hruska and Dalva, 2012; Pasterkamp, 2012)。また、膜7回貫通型受容体であるLatrophilin, Celsr, Brain-specific angiogenesis inhibitor (BAI)は脳において高発現している。これらの細胞外領域には細胞外マトリックス蛋白質やカドヘリンと共通するドメインを持っているため、細胞接着に関連するドメインを介した相互作用によりシナプス形成を調節すると考えられる<ref><pubmed>21724987</pubmed></ref><ref><pubmed>21262840</pubmed></ref><ref><pubmed>22262843</pubmed></ref><ref><pubmed>22405201</pubmed></ref>(Silva et al., 2011; Bolliger et al., 2011; Boucard et al., 2012; O'Sullivan et al., 2012)。  


=== 細胞外マトリックス分子(Extracellular Matrix Molecules)  ===
=== 細胞外マトリックス分子(Extracellular Matrix Molecules)  ===
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