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''N''-ミリストイル化は1980年代) [[wikipedia:ja:エドマン分解|エドマン分解]]によるタンパク質の配列解析が盛んにおこなわれる中、[[ | ''N''-ミリストイル化は1980年代) [[wikipedia:ja:エドマン分解|エドマン分解]]によるタンパク質の配列解析が盛んにおこなわれる中、[[cAMP依存タンパク質キナーゼ]](cyclic AMP-dependent protein kinase)触媒サブユニット、および[[カルシニューリン]]B(calcineurin B)のエドマン分解を阻害する因子として存在が明らかになり、[[質量分析]]から構造が同定された<ref><pubmed>6959104</pubmed></ref><ref><pubmed>7160476</pubmed></ref>。 この発見を皮切りに[[wikipedia:ja:シグナル伝達|シグナル伝達]]タンパク質、[[カルシウム]]結合タンパク質、膜関連タンパク質、[[wikipedia:ja:ウイルス|ウイルス]]構成タンパク質になど幅広く見出されている。1987年に''N''-ミリストイル化酵素が同定され、基質特異性、反応機構の解析が進められた<ref name=Towler><pubmed>3100524</pubmed></ref>。当初は『共翻訳時修飾(co-translational modification)』として研究が進められたが、2000年にアポトーシス促進タンパク質であるBID(BH3 interacting domain death agonist)がカスパーゼ-8(caspase-8)による部分分解後に『翻訳後修飾(post-translational modification)』として''N''-ミリストイル化を受けることが明らかになり<ref><pubmed>11099414</pubmed></ref>、その後続々とアポトーシス関連タンパク質が''N''-ミリストイル化タンパク質として同定された。 | ||
== 構造 == | == 構造 == |