「エンハンサー」の版間の差分

ナビゲーションに移動 検索に移動
編集の要約なし
編集の要約なし
編集の要約なし
17行目: 17行目:
 エンハンサーに結合した多くの転写活性化因子から成る構造体を、enhanceosomeと呼ぶこともある<ref><pubmed>18206362</pubmed></ref>。<br>  
 エンハンサーに結合した多くの転写活性化因子から成る構造体を、enhanceosomeと呼ぶこともある<ref><pubmed>18206362</pubmed></ref>。<br>  


 コアクチベーターには、CBPやp300といったヒストンアセチルトランスフェラーゼ(histone acetyltransferase; HAT)活性を持つものがあり、ヒストンをアセチル化する<ref><pubmed>21131905</pubmed></ref><ref><pubmed>19698979</pubmed></ref>。アセチル化されたヒストンでは、DNAとの間の結合が弱まり、転写因子がDNAに結合しやすくなると考えられる。また、クロマチン再構成複合体(chromatin remodeling complex)は転写活性化因子に結合し、ATP依存的にヌクレオソームの移動や解離を行う<ref><pubmed>20513433</pubmed></ref><ref><pubmed>10500090</pubmed></ref>。その結果、より多くの転写活性化因子がエンハンサーに結合することができるようになり、プロモーター上で転写開始複合体の形成が促進される。<br>  
 コアクチベーターには、CBPやp300といったヒストンアセチルトランスフェラーゼ(histone acetyltransferase; HAT)活性を持つものがあり、ヒストンをアセチル化する<ref><pubmed>21131905</pubmed></ref><ref><pubmed>19698979</pubmed></ref>。アセチル化されたヒストンでは、DNAとの間の結合が弱まり、転写因子がDNAに結合しやすくなると考えられる。また、クロマチン再構成複合体(chromatin remodeling complex)は転写活性化因子に結合し、ATP依存的にヌクレオソームの移動や解離を行う<ref><pubmed>20513433</pubmed></ref><ref><pubmed>10500090</pubmed></ref>。その結果、より多くの転写活性化因子がエンハンサーに結合することができるようになり、プロモーター上で転写開始複合体の形成が促進されると考えられる。<br>  


 エンハンサー領域では、ヒストンの翻訳後修飾が他と異なり、ヒストンH3の4番目のリジンがモノメチル化またはジメチル化される(H3K4me1/ H3K4me2)<ref><pubmed>17277777</pubmed></ref>。また、H3.3やH2A.Zを含むヌクレオソームが存在し<ref><pubmed>19633671</pubmed></ref>、通常のヌクレオソームより不安定なため、転写活性化因子がDNAと容易に相互作用できると考えられている。ヒストンH3.3やH2A.Zを含むヌクレオソームは、プロモーター領域にも存在するが、ヒストンH3の4番目のリジンはトリメチル化されている(H3K4me3)。さらに、エンハンサー領域におけるヒストンの修飾は、機能の有無で変化することも知られている。例えば、ヒトES細胞では、エンハンサーが働いている時はヒストンH3の27番目のリジンがアセチル化されるが(H3K27ac)、機能していない時はメチル化される(H3K27me3)<ref><pubmed>21160473</pubmed></ref>。<br>  
 エンハンサー領域では、ヒストンの翻訳後修飾が他と異なり、ヒストンH3の4番目のリジンがモノメチル化またはジメチル化される(H3K4me1/ H3K4me2)<ref><pubmed>17277777</pubmed></ref>。また、H3.3やH2A.Zを含むヌクレオソームが存在し<ref><pubmed>19633671</pubmed></ref>、通常のヌクレオソームより不安定なため、転写活性化因子がDNAと容易に相互作用できると考えられている。ヒストンH3.3やH2A.Zを含むヌクレオソームは、プロモーター領域にも存在するが、ヒストンH3の4番目のリジンはトリメチル化されている(H3K4me3)。さらに、エンハンサー領域におけるヒストンの修飾は、機能の有無で変化することも知られている。例えば、ヒトES細胞では、エンハンサーが働いている時はヒストンH3の27番目のリジンがアセチル化されるが(H3K27ac)、機能していない時はメチル化される(H3K27me3)<ref><pubmed>21160473</pubmed></ref>。<br>  
229

回編集

案内メニュー