「S100タンパク質」の版間の差分

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<font size="+1">[http://researchmap.jp/hajimehirase 平瀬 肇]</font><br>
''独立行政法人理化学研究所 脳科学総合研究センター''<br>
DOI XXXX/XXXX 原稿受付日:2012年3月5日 原稿完成日:2012年5月23日<br>
担当編集委員:[http://researchmap.jp/michisukeyuzaki 柚崎 通介](慶應義塾大学 医学部生理学)<br>
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 S100 タンパク質は、[[wikipedia:JA:EFハンド|EFハンド]]型[[カルシウム]]結合性ドメイン(loop-helix-loop)をもつ、分子量が8~14kD程度の低分子量のタンパク質群である。B.W. Mooreにより、1965年にウシ脳から分離された。現在までに20種類以上のサブファミリーが同定されている。S100という名称は「中性硫酸アンモニウムに完全に(100%)溶ける(Soluble)」という特性に由来している。現在のところS100A1~S100A18、S100B、S100P、S100Z、Calbindin D<sub>9k</sub> (S100G)、Profilaggrin、Trychohyalin、Repetinに分類される。S100Bは特に[[脳]]での発現が高いことが知られている。[[wikipedia:JA:哺乳類|哺乳類]]の[[中枢神経]]系では、[[グリア細胞]]の一種である[[アストロサイト]]に選択的に発現する。末梢神経系ではグリア細胞の[[シュワン細胞]]に発現する。S100タンパク質群の機能は、細胞内カルシウム濃度を一定に保つバッファーとしての機能以外にも多岐にまたがると考えられており、未解明な部分が多い。またS100タンパク質は細胞内のシグナル伝達のみならず、細胞外にも分泌される事が知られており、実際に[[wikipedia:JA:血漿|血漿]]や[[脳脊髄液]]からも検出される。培養細胞系では、細胞外のS100Bは神経細胞の生存にかかわる[[栄養因子]]として働くことが提唱されている。  
 S100 タンパク質は、[[wikipedia:JA:EFハンド|EFハンド]]型[[カルシウム]]結合性ドメイン(loop-helix-loop)をもつ、分子量が8~14kD程度の低分子量のタンパク質群である。B.W. Mooreにより、1965年にウシ脳から分離された。現在までに20種類以上のサブファミリーが同定されている。S100という名称は「中性硫酸アンモニウムに完全に(100%)溶ける(Soluble)」という特性に由来している。現在のところS100A1~S100A18、S100B、S100P、S100Z、Calbindin D<sub>9k</sub> (S100G)、Profilaggrin、Trychohyalin、Repetinに分類される。S100Bは特に[[脳]]での発現が高いことが知られている。[[wikipedia:JA:哺乳類|哺乳類]]の[[中枢神経]]系では、[[グリア細胞]]の一種である[[アストロサイト]]に選択的に発現する。末梢神経系ではグリア細胞の[[シュワン細胞]]に発現する。S100タンパク質群の機能は、細胞内カルシウム濃度を一定に保つバッファーとしての機能以外にも多岐にまたがると考えられており、未解明な部分が多い。またS100タンパク質は細胞内のシグナル伝達のみならず、細胞外にも分泌される事が知られており、実際に[[wikipedia:JA:血漿|血漿]]や[[脳脊髄液]]からも検出される。培養細胞系では、細胞外のS100Bは神経細胞の生存にかかわる[[栄養因子]]として働くことが提唱されている。  
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== 構造  ==
== 構造  ==
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<references />
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(執筆者:平瀬肇 担当編集委員:柚崎通介)

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