「Nogo」の版間の差分

　Schwabのグループは1999年に、IN-1抗体の認識する蛋白の部分配列を公開した<ref>Spillmann, A.A.: J. Biol. Chem., 273, 19283-19293 (1999)</ref>。このペプチド配列をもとに、長年捜し求めた目的の蛋白がクローニングされ、３つのグループによって同時に報告された<ref>Chen, M.S., et al.: Nature, 403, 434-438 (2000)</ref><ref>Grandpre, T., Nakamura, F., Vartanian, T., Strittmatter, S.M.: Nature, 403, 439-444 (2000)</ref><ref>Prinjha, R., et al.: Nature, 403, 383-384 (2000)</ref>。Nogoと名付けられたこの蛋白はその配列情報から２回膜貫通構造をもっていると考えられ、培養神経細胞に対して突起伸展抑制作用をもっていた。Nogoは選択的スプライシングによって３つの長さの異なる蛋白が作られる。このうち最も長いNogo-Aには再生阻害に働く２つのドメインが存在する。Schwabらはアミノ端のNogoがより重要であると考えているが、Strittmatterらは膜貫通領域に囲まれる６６個のアミノ酸からなるペプチド部分（Nogo-66）の再生抑制作用に注目し、その後の研究の潮流をリードした。<br>　そして、Nogoの神経細胞上の受容体が同定された。Nogo発見の翌年、StrittmatterらはNogo-66の受容体NgR1を同定した<ref>Fournier, A.E., et al.: Nature, 409, 341-346 (2001)</ref>。NgR1は細胞内ドメインをもたないGPIアンカー型蛋白であり、Nogo-66に対し高親和性を示すことが分かった。<br>  

= 蛋白の一次構造とドメイン  =

= 蛋白の機能 <br>  =

<br>