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「Förster共鳴エネルギー移動」の版間の差分
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細
→タンパク質の構造変化
細 (→FRETの効率を決定する因子) |
細 (→タンパク質の構造変化) |
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====タンパク質の構造変化==== | ====タンパク質の構造変化==== | ||
興味のあるタンパク質が、活性化の際に構造変化を誘起することが知られている場合には構造変化を利用することができる(図5D) | 興味のあるタンパク質が、活性化の際に構造変化を誘起することが知られている場合には構造変化を利用することができる(図5D)。タンパク質のC末およびN末にドナーおよびアクセプターを連結する。あるいは構造変化が起こすドメインの方が、FRETは起こりやすい可能性もある。この手法は、[[CaMKII]]<ref><pubmed>15788767</pubmed></ref>、[[カルシニューリン]]<ref><pubmed>18493642</pubmed></ref>、[[raf]]<ref><pubmed>15711535</pubmed></ref><ref><pubmed>16858395</pubmed></ref>、[[膜電位]]測定<ref><pubmed>18622396</pubmed></ref>、などに用いられている。 | ||
====タンパク質結合に伴う構造変化==== | ====タンパク質結合に伴う構造変化==== | ||
ある種のタンパク質は活性化、不活性化に伴い、下流のタンパク質と結合する。このような相互作用を利用してタンパク質の活性化、不活性化を測定することができる。 | ある種のタンパク質は活性化、不活性化に伴い、下流のタンパク質と結合する。このような相互作用を利用してタンパク質の活性化、不活性化を測定することができる。 | ||