「カルシウムカルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ」の版間の差分

| caption    = CaMKII自己会合ドメインの結晶構造。{{PDB2|2M6I}}による<ref><PubMed></pubmed></ref>。

1968年に骨格筋においてcAMPによるグリコーゲンの分解がタンパク質リン酸化により媒介されることが発見され、cAMPやcGMP、Ca²⁺といったセカンドメッセンジャーが細胞機能に及ぼす影響の多くが、タンパク質リン酸化により媒介されると考えられるようになりった<ref><PubMed> 22932</pubmed></ref><ref><PubMed>6312325</pubmed></ref>。Ca²⁺によるタンパク質リン酸化活性の促進がまず報告されたのは、ホスホリラーゼキナーゼやミオシン軽鎖キナーゼである。脳研究では、シナプトソーム膜（synaptosomal membrane) のCa²⁺依存的なリン酸化においてカルモジュリンが必要であることが報告されたのち、脳に豊富に存在する基質としてsynapsinIなどを用いた酵素精製が進み、Ca²⁺/calmodulin-dependent protein kinase I（CaMKI）とCaMKIIとが同定された<ref><PubMed> 2411213</pubmed></ref>。このカルシウムカルモジュリン依存性蛋白質キナーゼ活性は、多組織に比べ脳において活性が高いことが示され、その後脳機能における研究が著しく展開され、神経伝達物質放出制御、遺伝子発現、受容体制御、細胞骨格制御など幅広い機能が明らかとなった。