「カルシウムカルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ」の版間の差分

　　カルシウムカルモジュリン依存性蛋白質キナーゼ(Ca²⁺/calmodulin-dependent protein kinase)は、細胞内カルシウム上昇の際、カルシウムカルモジュリン複合体の直接結合により活性化される、セリン／スレオニンキナーゼである。複数の基質をリン酸化するとされる多機能性カルシウムカルモジュリン依存性蛋白質キナーゼには、CaMKI、CaMKII、CaMKIVサブファミリーが知られ、ほとんどの組織に存在するが、特に脳内において豊富に存在し、シナプス可塑性や遺伝子発現制御、細胞骨格制御などの神経機能修飾において幅広い役割を担う。

　　1968年に骨格筋においてcAMPによるグリコーゲンの分解がタンパク質リン酸化により媒介されることが発見され、cAMPやcGMP、Ca²⁺といったセカンドメッセンジャーが細胞機能に及ぼす影響の多くが、タンパク質リン酸化により媒介されると考えられるようになりった<ref><PubMed> 22932</pubmed></ref><ref><PubMed>6312325</pubmed></ref>。Ca²⁺によるタンパク質リン酸化活性の促進がまず報告されたのは、ホスホリラーゼキナーゼやミオシン軽鎖キナーゼである。脳研究では、シナプトソーム膜（synaptosomal membrane) のCa²⁺依存的なリン酸化においてカルモジュリンが必要であることが報告されたのち、脳に豊富に存在する基質としてsynapsinIなどを用いた酵素精製が進み、Ca²⁺/calmodulin-dependent protein kinase I（CaMKI）とCaMKIIとが同定された<ref><PubMed> 2411213</pubmed></ref>。このカルシウムカルモジュリン依存性蛋白質キナーゼ活性は、多組織に比べ脳において活性が高いことが示され、その後脳機能における研究が著しく展開され、シナプス可塑性や遺伝子発現制御、細胞骨格制御などの神経機能修飾において幅広い機能を担うことが明らかとなった。