「熱ショックタンパク質」の版間の差分

　HSPは[[wikipedia:ja:真性細菌|細菌]]から[[wikipedia:ja:ヒト|ヒト]]まで広く似た機能を持つことが知られており、その[[wikipedia:ja:一次構造|アミノ酸配列]]は生物の進化の過程においてよく保存されている。HSP90は３つの構造ドメイン：1) N末端ヌクレオチド結合ドメイン N-terminal nucleotide binding domain (NBD) (HSP90阻害タンパクも結合できる。ペプチドも結合する可能性がある。) 2) 対象タンパク質が結合する中間構造 3)ホモダイマー結合の際に機能すると考えられているCターミナル領域、と3つの領域に分けられる。一方、HSP70は2つの構造ドメイン: 1) NBD 2) 基質結合ドメイン substrate binding domain (SBD)、から構成される。44kDaのN末端NBDはATPアーゼ活性を持ち、Hsp70シャペロンのDnaJと会合する。27kDaのC末端はSBDと蓋となる領域でできている。これらの二つの領域はリンカーによって繋がっている。