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「ロドプシン」の版間の差分
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また、ロドプシンのアスパラギン2／アスパラギン15は[[wikipedia:JA:糖鎖修飾|糖鎖修飾]]を受ける。このためロドプシンのアスパラギン2／アスパラギン15は生物種を超えて良く保存されている。このようなタンパク質の[[wikipedia:JA:N結合型糖鎖付加|N結合型糖鎖付加]]は、修飾されるアミノ酸残基の位置は異なるが、オプシン類そしてファミリー１のGPCRにも見られる。一般に、糖鎖修飾はタンパク質の輸送やフォールディングに関わると考えられている。これ以外にもN末端の[[wikipedia:JA:メチル基|メチル基]]（メチオニンの間違い？）は[[wikipedia:JA:アセチル化|アセチル化]]され、前述のC末端のシステイン322／システイン322（御確認下さい）の残基はパルミトイル化（脂質修飾）されている。 | また、ロドプシンのアスパラギン2／アスパラギン15は[[wikipedia:JA:糖鎖修飾|糖鎖修飾]]を受ける。このためロドプシンのアスパラギン2／アスパラギン15は生物種を超えて良く保存されている。このようなタンパク質の[[wikipedia:JA:N結合型糖鎖付加|N結合型糖鎖付加]]は、修飾されるアミノ酸残基の位置は異なるが、オプシン類そしてファミリー１のGPCRにも見られる。一般に、糖鎖修飾はタンパク質の輸送やフォールディングに関わると考えられている。これ以外にもN末端の[[wikipedia:JA:メチル基|メチル基]]（メチオニンの間違い？）は[[wikipedia:JA:アセチル化|アセチル化]]され、前述のC末端のシステイン322／システイン322（御確認下さい）の残基はパルミトイル化（脂質修飾）されている。 | ||
[[Image:Rhodopsin structure.png|thumb|right| | [[Image:Rhodopsin structure.png|thumb|right|400px|'''図2:ロドプシンの立体構造モデル'''<br />'''a'''：基底状態のロドプシンの立体構造（PDBID:1U19）。ヘリックス1を青色で示しH8をオレンジ色で示している。7本の膜貫通ヘリックスに加えて膜面に平行なヘリックス8が特徴的である。ヘリックス3は大きく傾いていて細胞質側はヘリックス4とヘリックス5の間に入り込んでいる。上が円板膜内側、下がGタンパク質と相互作用する細胞質側である。手前のヘリックス7にレチナール（11−シス）とその結合部位であるリジン296、そしてシッフ塩基の対イオンとして機能するヘリックス3のグルタミン酸113のアミノ酸、システイン110-システイン187のジスフィルド結合、細胞質側にはヘリックス3にERYモチーフ、ヘリックス7にはNPXXYモチーフのアミノ酸を示している。<br />'''b'''：活性化に伴う構造変化。[[wikipedia:JA:基底状態|基底状態]]（緑色PDBID:1U19）と較べて[[wikipedia:JA:活性状態|活性状態]]は（オレンジ色PDBID:3PQR）ヘリックス6が大きく外側に動きヘリックス5も細胞質側に伸びるている。また基底状態ではヘリックス3とヘリックス6間のイオニックロックの相互作用が活性状態では解除されアルギニン135はNPXXYモチーフやチロシン223等と新たな相互作用を形成する。]] | ||
== 膜環境 == | == 膜環境 == | ||