「Αアクチニン」の版間の差分

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== βアクチニン  ==
== βアクチニン  ==
[[Image:betaactin.png|thumb|right|300px|<b>図3</b> αアクチニンはEFハンド(骨格筋タイプではCa結合能を失っている)を持つカルモジュリン様ドメイン(CaM)、スペクトリン様繰り返し配列(SpR)、カルポニン様ドメインからなる。二つの分子がN末端とC末端をアンチパラレルに結合したホモダイマーとなり、その両端がアクチン結合能を持つ。]]


 丸山工作のβアクチニンは分子量3万程度の2個のサブユニットからなるヘテロダイマーである。当初、βアクチニンは骨格筋のZ膜側とは反対側(矢じり端<*注1>)に結合して、アクチンフィラメントの長さを一定に保つ機能が推定されていた。1981年にはProc Natl Acad Sciにβアクチニンはアルブミンであるという論文が掲載されたが、さすがにこれは誤報であった<*注2>。しかし、1987年にZ膜から反矢じり端結合タンパク質が精製され、CapZと命名された。CapZはβアクチニンに他ならなかった。βアクチニンが矢じり端に結合すると思われたのは混和タンパク質(トロポモジュリン)によるものと結論された。このためβアクチニンの名前はほぼ消滅し、現在はCapZが定着している。  
 丸山工作のβアクチニンは分子量3万程度の2個のサブユニットからなるヘテロダイマーである。当初、βアクチニンは骨格筋のZ膜側とは反対側(矢じり端<*注1>)に結合して、アクチンフィラメントの長さを一定に保つ機能が推定されていた。1981年にはProc Natl Acad Sciにβアクチニンはアルブミンであるという論文が掲載されたが、さすがにこれは誤報であった<*注2>。しかし、1987年にZ膜から反矢じり端結合タンパク質が精製され、CapZと命名された。CapZはβアクチニンに他ならなかった。βアクチニンが矢じり端に結合すると思われたのは混和タンパク質(トロポモジュリン)によるものと結論された。このためβアクチニンの名前はほぼ消滅し、現在はCapZが定着している。  

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