「シンタキシン」の版間の差分

シンタキシン1は、4つのドメインがフレキシブルな短いリンカーでつながれた構造をしている。アミノ末端のNペプチドモチーフ (1-19) は、Munc18との結合に関わる (後述)。二番目のHabcと呼ばれるドメイン (27-146)  は、逆平行の3本のαへリックスが束になっている。Habcは、次のH3ドメインに折り重なることよりSNARE複合体による膜融合を制御する負の調節ドメインとして働く。

シンタキシン1のカルボキシ末端側３分の1は、膜融合能を発揮するのに必要最小限の領域である。SNAREモチーフを含むH3ドメイン (202-254) は、SNAP-25ならびにシナプトブレビンと結合し、膜融合能をもつSNARE複合体を形成する。続く膜貫通ドメイン (266-288) は、[[細胞膜]]に埋め込まれているが貫通はしない。これら両ドメインを含む組換えフラグメントを全長のSNAP-25ととともに再構成した人工脂質小胞は、シナプトブレビンを再構成した人工脂質小胞と自発的に融合する。

モノメリックなシンタキシン1は、活性化状態と不活性状態を移行する。活性化状態では、HabcとH3が解離したいわゆる「開いた構造open conformation」をとり、SNAP-25およびシナプトブレビンと結合できる。これに対し、HabcがH3に折り重なった「閉じた構造closed conformation」になると不活性型となり、SNARE複合体を形成できない。