「コーニション」の版間の差分

　コーニションとそのホモログは3回膜貫通型タンパク質であり、N末端が細胞質側に突出した形をとっていると考えられている<ref name=ref1 />（TMHMM, TMpred）<u>編集部コメント：TMHMM, TMpredとは何か説明するか、コンピューター予測ではなどとしても良いかと思います。</u>。図1にCNIH2の模式図を示す。 CNIH2/3については、細胞外ループがAMPA受容体の機能制御にジュウようであることが報告されている<ref name=ref7><pubmed>21172611</pubmed></ref> <ref name=ref7><pubmed>25186755</pubmed></ref>。

　組織レベルでは、 哺乳類ではCNIH2/3 mRNAが脳において、CNIH1 mRNAが末梢の様々な組織において<ref name=ref8><pubmed>10209299</pubmed></ref>発現することが、それぞれ[[ノザンブロット]]、[[in situハイブリダイザーション]]によって示されている（Allen Brain Atlas）。CNIH2については脳、特に[[海馬]]において強く発現していることがタンパク質レベルで示されており<ref name=ref7><pubmed>21172611</pubmed></ref>、これはin situハイブリダイザーションの結果と一致する 。また、内在性プロモーターを用いた[[トランスジェニック動物]]によって、[[wj:生殖細胞|生殖細胞]]系・[[wj:胚濾胞上皮細胞|胚濾胞上皮細胞]]（<u>編集部コメント：これはなんでしょうか？</u>）・成体体細胞（ショウジョウバエ）<ref name=ref1 />、[[GLR-1]]陽性細胞を含む神経系の細胞（線虫）<ref name=ref4 />で発現が確認されている。

　図3に示すように、海馬においてAMPA受容体機能複合体はAMPA受容体であるGluAサブユニット4量体、TARP、CNIHによって形成されている。AMPA受容体は、海馬においてGluA1/2のヘテロマー、GluA2/3のヘテロマーが主に存在する。Herringらのグループは野生型マウスの海馬でGluA2と免疫共沈降されるCNIH2/3がGluA1欠損マウスでは共沈降されなくなることから、CNIH2/3はGluA1と選択的に結合していると議論している。一方で、CNIH2/3の発現にはAMPA受容体との結合が必須であるにもかかわらずGluA1欠損マウスの海馬においてもCNIH2/3のタンパク発現が消失しないことから、GluA1以外のサブユニットもCNIH2/3に結合していると考えられている。実際、GluA2欠損マウスにおいてCNIH2/3のタンパク発現が減少するなど、GluA1/2と結合していないCNIH2/3の存在を支持する報告がなされている。