「プレキシン」の版間の差分

== 構造 ==

プレキシン分子は１回膜貫通型のタイプI型膜分子であり、アミノ末端よりシグナル配列、sema-domain、３つのMRS（またはPSI-domain）、6つ、あるいは4つのIPT-domain、膜貫通部位、細胞内領域を有する。sema-domainは相互作用分子であるセマフォリン（semaphorin）と類似した構造であり、HGF受容体のc-Metの細胞外領域にも存在する。　MRS (c-Met-related sequence)は、プレキシンとc-Metならびにc-Met-like kinaseと類似した配列として見出された配列で、基本的に８つのCystein残基を含む約50アミノ酸残基からなる配列である。この配列はplexin, semaphorin, integrin(β-integrin)にて認められることから、それぞれの分子の頭文字をとってPSI-domainとも呼ばれている。IPT-domainは、immunoglobulin (Ig)様構造をとると予測されている部位で、nuclear factor of transcription factors (NFAT)　ファミリーにも存在することより、IPT (immunoblobulin-like fold shared by plexins and transcription factors)と名付けられている。また、細胞外領域には糖鎖の結合が予測されるN-linked glycosylation部位も複数存在し、糖鎖修飾による活性制御が推定されている。細胞内領域は高度に保存されており、プレキシンファミリー分子間で共通する部位としてGAP-related domainとその中間にhinge-domainが存在する。また、A-type plexin分子には膜貫通部位付近にFERM-domain結合配列が、B-type plexin分子にはC末端にPDZ-domain結合配列が存在する。

== Plexin subfamily ==

脊椎動物において、９つのプレキシン分子はアミノ酸配列の類似性をもとに４つのサブファミリーに分類される。これらの構成は、A-type plexin (4分子: plexin-A1 , plexin-A2 , plexin-A3, plexin-A4)、B-type plexin (3分子: plexin-B1, plexin-B2, plexin-B3), C-type plexin (1分子: plexin-C1)、D-type plexin (1分子: plexin-D1)である。

細胞外領域は、主にセマフォリンとその共受容体と相互作用する。

2つのニューロピリン分子(neuropilin-1,neuropilin-2)を介して、Sema3Eを除く分泌型 class 3 semaphorin (Sema3A, Sema3B, Sema3C, Sema3D, Sema3F)と結合する。また、class 5とclass 6の膜貫通型セマフォリンとは直接結合するとともに、その結合には特異性がある。これまでに、plexin-A1は、Sema5A, Sema6C, Sema6Dと直接結合し、Sema5Bとは遺伝学的な相互作用が報告されている。plexin-A2は、Sema5A、Sema6A, Sema6Bと、plexin-A4はSema6A, Sema6Bとそれぞれ結合し、plexin-A3は、Sema5A、Sema5Bと遺伝学的な相互作用をする。Plexin-A4は、Sema6A, Sema6Bとの直接的な結合が示されている。さらに近年、A-type plexinは、軸索ガイド分子Slit分子のC末端側領域と結合することが示されている。

主に膜貫通型セマフォリンのうち、class 4とclass 5セマフォリンと直接結合する。plexin-B1はSema4A, Sema4Dと、plexin-B２はSema4A, Sema4C, Sema4Gと、plexin-B3はSema4A, Sema5Aとの相互作用が示されている。

  class 7 semaphorinである Sema7Aとviral semaphorin (A39R)と結合する。

class 3 semaphorinのうちSema3Eと直接結合する。