16,040
回編集
「樹状突起スパイン」の版間の差分
ナビゲーションに移動
検索に移動
細
→内部構造
細編集の要約なし |
細 (→内部構造) |
||
| 42行目: | 42行目: | ||
スパイン内には[[細胞骨格]]タンパク質である[[アクチン]]線維が樹状突起本幹よりも高密度に存在する。アクチン線維は一方の断端から継続的に単量体アクチン分子が重合し、反対側の断端から継続的に脱重合を行う[[トレッドミル]]を行なって、スパイン形態を内側から支える力を発生する<ref name=Honkura2008><pubmed>18341992</pubmed></ref> 。スパイン内のアクチン線維はターンオーバーの速度の違いなどから、「dynamic pool」「stable pool」とネックのアクチン線維の少なくとも3種類に分類される<ref name=Honkura2008><pubmed>18341992</pubmed></ref> 。アクチン線維は後述するシナプス可塑性にも重要な役割を果たすことが明らかになりつつある<ref name=Bosch2014><pubmed>24742465</pubmed></ref><ref name=Fukazawa2003><pubmed>12741991</pubmed></ref><ref name=Honkura2008><pubmed>18341992</pubmed></ref> 。アクチンのスパイン内の分布と重合-脱重合は[[コフィリン]]、[[コータクチン]]、[[ドレブリン]]などの[[アクチン結合タンパク質]]や[[RhoA]]、[[Rac]]、[[Cdc42]]などの[[低分子GTP結合タンパク質]]等によって制御される。 | スパイン内には[[細胞骨格]]タンパク質である[[アクチン]]線維が樹状突起本幹よりも高密度に存在する。アクチン線維は一方の断端から継続的に単量体アクチン分子が重合し、反対側の断端から継続的に脱重合を行う[[トレッドミル]]を行なって、スパイン形態を内側から支える力を発生する<ref name=Honkura2008><pubmed>18341992</pubmed></ref> 。スパイン内のアクチン線維はターンオーバーの速度の違いなどから、「dynamic pool」「stable pool」とネックのアクチン線維の少なくとも3種類に分類される<ref name=Honkura2008><pubmed>18341992</pubmed></ref> 。アクチン線維は後述するシナプス可塑性にも重要な役割を果たすことが明らかになりつつある<ref name=Bosch2014><pubmed>24742465</pubmed></ref><ref name=Fukazawa2003><pubmed>12741991</pubmed></ref><ref name=Honkura2008><pubmed>18341992</pubmed></ref> 。アクチンのスパイン内の分布と重合-脱重合は[[コフィリン]]、[[コータクチン]]、[[ドレブリン]]などの[[アクチン結合タンパク質]]や[[RhoA]]、[[Rac]]、[[Cdc42]]などの[[低分子GTP結合タンパク質]]等によって制御される。 | ||
スパインに存在する[[オルガネラ]]（[[細胞内小器官]]）として、大きいスパインに[[スパインアパラタス]]([[spine apparatus]])と呼ばれる複雑な形状をした[[滑面小胞体]]が存在してカルシウムイオンなどの物質の回収・貯蔵を行う。また新規タンパク合成に関係する[[ポリリボゾーム]]（複数のリボゾームと[[mRNA]]の複合体）が[[長期増強現象]] | スパインに存在する[[オルガネラ]]（[[細胞内小器官]]）として、大きいスパインに[[スパインアパラタス]]([[spine apparatus]])と呼ばれる複雑な形状をした[[滑面小胞体]]が存在してカルシウムイオンなどの物質の回収・貯蔵を行う。また新規タンパク合成に関係する[[ポリリボゾーム]]（複数のリボゾームと[[mRNA]]の複合体）が[[長期増強現象]]([[long-term potentiation]]; [[LTP]])刺激（後述）によって樹状突起本幹からスパインに移動するという報告がある<ref name=Ostroff2002><pubmed>12165474</pubmed></ref> 。 | ||
スパイン内のタンパク質は常に新陳代謝を繰り返しながら一定の範囲内の数に制御されて、スパイン内の定められた位置に局在しスパインの機能を実行している<ref name=Cajigas2010><pubmed>20717144</pubmed></ref> 。しかし、スパイン体積が0.02~0.8 µm<sup>3</sup>と小さいので、分子によってはスパインあたりの存在数が少なく、スパイン機能に大きなバラツキを与える分子もある（例えばNMDA型グルタミン酸受容体は1つのスパインにつき0-20個程度しか存在しないとされる）<ref name=Ribrault2011><pubmed>21685931</pubmed></ref> 。このような神経回路にゆらぎを与える要因の存在は興味深い。 | スパイン内のタンパク質は常に新陳代謝を繰り返しながら一定の範囲内の数に制御されて、スパイン内の定められた位置に局在しスパインの機能を実行している<ref name=Cajigas2010><pubmed>20717144</pubmed></ref> 。しかし、スパイン体積が0.02~0.8 µm<sup>3</sup>と小さいので、分子によってはスパインあたりの存在数が少なく、スパイン機能に大きなバラツキを与える分子もある（例えばNMDA型グルタミン酸受容体は1つのスパインにつき0-20個程度しか存在しないとされる）<ref name=Ribrault2011><pubmed>21685931</pubmed></ref> 。このような神経回路にゆらぎを与える要因の存在は興味深い。 | ||