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「ヒストンメチル基転移酵素」の版間の差分
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== 歴史・背景 == | == 歴史・背景 == | ||
1964年にゲノムDNAのmRNAへの転写がヒストンタンパク質のリジンのε-アミノ基のメチル化によって調節されることが見出された<ref name=Allfrey1964><pubmed>17836360</pubmed></ref>。しかし、[[w:Thomas Jenuwein|Thomas Jenuwein]]らにより、最初のヒストンリジンメチル基転移酵素であるヒトおよびマウス SUV39H1 (suppressor of variegation 3-9 homolog1、KMT1Aとしても知られる) が同定、報告されたのは 2000年になってからのことであった。その後、ショウジョウバエの３つのタンパク質、Su(var)3-9、Enhancer of Zeste、Trithoraxが共通して持つSETドメインとのホモロジー検索により、多くのヒストンリジンメチル基転移酵素が同定された<ref name=Dillon2005><pubmed>16086857</pubmed></ref><ref name=Jenuwein2006><pubmed>16857008</pubmed></ref>。 | |||
一方、タンパク質アルギニンメチル基転移酵素は、ヒストンやその他のタンパク質のアルギニン残基のメチル化を触媒することによって様々な生物学的プロセスに関与する。ヒストンタンパク質のアルギニン残基のメチル化が発見された1967年以降から現在までに哺乳類で9つが同定されている。 | 一方、タンパク質アルギニンメチル基転移酵素は、ヒストンやその他のタンパク質のアルギニン残基のメチル化を触媒することによって様々な生物学的プロセスに関与する。ヒストンタンパク質のアルギニン残基のメチル化が発見された1967年以降から現在までに哺乳類で9つが同定されている。 | ||
いずれも補因子であるSAM/Adometと結合して、アルギニン残基にメチル基を転移させる。酵母からヒトまで広く真核生物で進化的に保存されている<ref name=Rea2000><pubmed>10949293</pubmed></ref>。 | |||
== 構造 == | == 構造 == | ||
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=== タンパク質アルギニンメチル基転移酵素 === | === タンパク質アルギニンメチル基転移酵素 === | ||
共通のメチルトランスフェラーゼ（MTase）ドメインを持つ。また一部には、リン酸化や酸化などの修飾を介してシグナル伝達に関与するドメインを持つものも存在する<ref name=Lee2005><pubmed>16051612</pubmed></ref><ref name=Iwasaki2007><pubmed>17971302</pubmed></ref>。 | |||
== 分類 == | == 分類 == | ||
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==組織・細胞分布 == | ==組織・細胞分布 == | ||
多くのヒストンメチル基転移酵素は様々な組織で発現しているが、いくつかのヒストンリジンメチル基転移酵素は組織特異的な発現、細胞特異的な発現を示す。組織特異的な発現のある主なヒストンメチル基転移酵素を'''表2'''、組織特異的な発現は示さないが、細胞特異的な発現を示すヒストンメチル基転移酵素を'''表3'''に示した。他は多くの組織、細胞で発現する。詳細はThe Human Protein Atlasを参考。 | |||
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|+表2. 組織特異的な発現を示すヒストンメチル基転移酵素 | |+表2. 組織特異的な発現を示すヒストンメチル基転移酵素 | ||