「S100タンパク質」の版間の差分

　S100蛋白質群は、カルシウムホメオスタシス、蛋白質の[[リン酸化]]の調節（例：、[[P53]]や[[Tau蛋白質]]のリン酸化の阻害、[[蛋白質リン酸化酵素]]活性）、細胞成長、細胞運動性、[[wikipedia:JA:細胞周期|細胞周期]]調節、[[wikipedia:JA:翻訳 (生物学)|翻訳]]、[[wikipedia:JA:細胞分化|細胞分化]]、細胞生存など、多様な機能をもつことが提唱されている<ref name=1a><pubmed>16683912</pubmed></ref> <ref name=1b><pubmed>12645002</pubmed></ref> <ref name=1c><pubmed>   20827421</pubmed></ref>。また、様々な疾患に関係するとされており、[[wikipedia:JA:乳がん|乳がん]]や[[wikipedia:JA:メラノーマ|メラノーマ]]を含む様々な癌細胞に発現する。また、S100蛋白質は、[[wikipedia:JA:炎症|炎症]]マーカーとしても利用される<ref name=2><pubmed></pubmed></ref>[2]。

　S100Bは、[[神経突起]]および[[軸索]]成長、メラノーマ細胞増殖、[[プロテインキナーゼC]]依存的なリン酸化、[[微小管]]の重合に関与しているとされている。また、培養神経細胞を使用した実験では、神経細胞生存に重要であるという報告もある<ref name=ref3><pubmed></pubmed></ref>[3]。しかし、S100Bノックアウト動物の神経回路形成には重篤な欠損がない<ref name=ref4><pubmed></pubmed></ref>[4]ことから、神経栄養因子としての機能は限定的であるという可能性も否めない。細胞外でのS100Bの標的としては[[終末糖化産物受容体]]（RAGE）が知られている<ref name=5><pubmed></pubmed></ref>[5]。マウスを使用した実験で、S100Bの分泌は神経活動依存的に起こり、脳波活動に影響をもたらすことが報告されている[6]。  

 

 

 

[3] Van Eldik LJ, Christie-Pope B, Bolin LM, Shooter EM, Whetsell WO Jr. (1991) Neurotrophic activity of S-100 beta in cultures of dorsal root ganglia from embryonic chick and fetal rat. Brain Res. 542(2):280-5; <br>

 

 

 

[5] Hofmann MA, Drury S, Fu C, Qu W, Taguchi A, Lu Y, Avila C, Kambham N, Bierhaus A, Nawroth P, Neurath MF, Slattery T, Beach D, McClary J, Nagashima M, Morser J, Stern D, Schmidt AM. (1999) RAGE mediates a novel proinflammatory axis: a central cell surface receptor for S100/calgranulin polypeptides. Cell. 97:889-901.

 

[6] Sakatani S, Seto-Ohshima A, Shinohara Y, Yamamoto Y, Yamamoto H, Itohara S, Hirase H. (2008) Neural-activity-dependent release of S100B from astrocytes enhances kainate-induced gamma oscillations in vivo. J Neurosci. 28:10928-36.<br>