「コフィリン」の版間の差分

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~~<font size="+1">[http://researchmap.jp/read0191579 大橋一正]</font><br>~~

~~''東北大学大学院生命科学研究科生命機能科学専攻''<br>~~

~~DOI：<selfdoi />　原稿受付日：2013年1月8日　原稿完成日：2013年8月12日<br>~~

~~担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林康紀]（独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター）<br>~~

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{{Infobox protein family

| Symbol = Cofilin_ADF

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英語名：cofilin

~~{{box|text=~~

　コフィリンは、1980年代に[[wikipedia:ja:ニワトリ|ニワトリ]]や[[wikipedia:ja:ブタ|ブタ]]の脳の抽出液から[[アクチン]]線維の脱重合を促進するタンパク質として同定、精製された<ref><pubmed>6893966</pubmed></ref><ref><pubmed>6894753</pubmed></ref><ref name="ref1"><pubmed>6509022</pubmed></ref>。コフィリンは、単量体アクチン（G-アクチン）、アクチン線維（F-アクチン）に結合し、F-アクチンを切断・脱重合する活性をもつ20 kDaのアクチン結合タンパク質である。生存に必須であり、[[wikipedia:ja:酵母|酵母]]から[[wikipedia:ja:ヒト|ヒト]]まで高度に保存されている。コフィリンは、F-アクチンのターンオーバーを促進することで細胞のアクチン骨格のダイナミクスを生み出す働きを持ち、細胞内の基本的なアクチン骨格の制御因子の一つである<ref name="ref2"><pubmed>17338919</pubmed></ref><ref name="ref3"><pubmed>20133134</pubmed></ref><ref name="ref4"><pubmed>21850706</pubmed></ref>。また、様々な[[細胞内シグナル分子]]によって活性が制御されアクチン骨格の時空間的な再構築に寄与する<ref name="ref3" /><ref name="ref5"><pubmed>23153585 </pubmed></ref>。

}}

== 構造 ==

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===シナプス機能の制御===

　海馬スライスを用いた研究によって[[長期増強]] ([[long-term potentiation]], [[LTP]])誘導時に海馬分子層の[[樹状突起スパイン]]においてコフィリンのリン酸化が誘導されアクチン重合が促進することが報告された<ref><pubmed>12741991</pubmed></ref>。その後、コフィリンのリン酸化を阻害するペプチドを用いた実験などから LTD誘導時において刺激依存的な樹状突起スパインにおけるコフィリンのリン酸化によるアクチン重合が必要であることが報告されている<ref><pubmed>15572107</pubmed></ref><ref><pubmed>17989307</pubmed></ref>。

　海馬スライスを用いた研究によって[[長期増強]] ([[long-term potentiation]], [[LTP]])誘導時に海馬分子層の[[樹状突起スパイン]]においてコフィリンのリン酸化が誘導されアクチン重合が促進することが報告された<ref><pubmed>12741991</pubmed></ref>。その後、コフィリンのリン酸化を阻害するペプチドを用いた実験などから LTD誘導時において刺激依存的な樹状突起スパインにおけるコフィリンのリン酸化によるアクチン重合が必要であることが報告されている<ref><pubmed>15572107</pubmed></ref><ref><pubmed>17989307</pubmed></ref>。（編集部コメント：これらの文献はいずれも長期抑圧とコフィリンを調べたもので、LTPのデーターはなかったのではないかと思います。ご確認ください。）

===ノックアウトマウス===

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== 参考文献 ==

（執筆者：大橋一正　担当編集委員：尾藤晴彦）

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-<font size="+1">[http://researchmap.jp/read0191579 大橋 一正]</font><br>
-''東北大学 大学院生命科学研究科 生命機能科学専攻''<br>
-DOI：<selfdoi />　原稿受付日：2013年1月8日　原稿完成日：2013年8月12日<br>
-担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林 康紀]（独立行政法人理化学研究所 脳科学総合研究センター）<br>
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 {{Infobox protein family
 | Symbol = Cofilin_ADF
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 英語名：cofilin
-{{box|text=
 　コフィリンは、1980年代に[[wikipedia:ja:ニワトリ|ニワトリ]]や[[wikipedia:ja:ブタ|ブタ]]の脳の抽出液から[[アクチン]]線維の脱重合を促進するタンパク質として同定、精製された<ref><pubmed>6893966</pubmed></ref><ref><pubmed>6894753</pubmed></ref><ref name="ref1"><pubmed>6509022</pubmed></ref>。コフィリンは、単量体アクチン（G-アクチン）、アクチン線維（F-アクチン）に結合し、F-アクチンを切断・脱重合する活性をもつ20 kDaのアクチン結合タンパク質である。生存に必須であり、[[wikipedia:ja:酵母|酵母]]から[[wikipedia:ja:ヒト|ヒト]]まで高度に保存されている。コフィリンは、F-アクチンのターンオーバーを促進することで細胞のアクチン骨格のダイナミクスを生み出す働きを持ち、細胞内の基本的なアクチン骨格の制御因子の一つである<ref name="ref2"><pubmed>17338919</pubmed></ref><ref name="ref3"><pubmed>20133134</pubmed></ref><ref name="ref4"><pubmed>21850706</pubmed></ref>。また、様々な[[細胞内シグナル分子]]によって活性が制御されアクチン骨格の時空間的な再構築に寄与する<ref name="ref3" /><ref name="ref5"><pubmed>23153585 </pubmed></ref>。
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 == 構造  ==
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 ===シナプス機能の制御===
-　海馬スライスを用いた研究によって[[長期増強]] ([[long-term potentiation]], [[LTP]])誘導時に海馬分子層の[[樹状突起スパイン]]においてコフィリンのリン酸化が誘導されアクチン重合が促進することが報告された<ref><pubmed>12741991</pubmed></ref>。その後、コフィリンのリン酸化を阻害するペプチドを用いた実験などから LTD誘導時において刺激依存的な樹状突起スパインにおけるコフィリンのリン酸化によるアクチン重合が必要であることが報告されている<ref><pubmed>15572107</pubmed></ref><ref><pubmed>17989307</pubmed></ref>。
+　海馬スライスを用いた研究によって[[長期増強]] ([[long-term potentiation]], [[LTP]])誘導時に海馬分子層の[[樹状突起スパイン]]においてコフィリンのリン酸化が誘導されアクチン重合が促進することが報告された<ref><pubmed>12741991</pubmed></ref>。その後、コフィリンのリン酸化を阻害するペプチドを用いた実験などから LTD誘導時において刺激依存的な樹状突起スパインにおけるコフィリンのリン酸化によるアクチン重合が必要であることが報告されている<ref><pubmed>15572107</pubmed></ref><ref><pubmed>17989307</pubmed></ref>。（編集部コメント：これらの文献はいずれも長期抑圧とコフィリンを調べたもので、LTPのデーターはなかったのではないかと思います。ご確認ください。）
 ===ノックアウトマウス===
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 == 参考文献  ==
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+（執筆者：大橋一正　担当編集委員：尾藤晴彦）