「MAP2」の版間の差分

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<font size="+1">佐藤 啓介、[http://researchmap.jp/nana 寺田 純雄]</font><br>
<font size="+1">佐藤 啓介、[http://researchmap.jp/nana 寺田 純雄]</font><br>
''東京医科歯科大学 医歯薬学総合研究科 神経機能形態学分野''<br>
''東京医科歯科大学 医歯薬学総合研究科 神経機能形態学分野''<br>
DOI XXXX/XXXX 原稿受付日:2013年10月31日 原稿完成日:2013年月日<br>
DOI [[XXXX]]/XXXX 原稿受付日:2013年10月31日 原稿完成日:2013年月日<br>
担当編集委員:[http://researchmap.jp/michisukeyuzaki 柚崎 通介](慶應義塾大学 医学部生理学)<br>
担当編集委員:[http://researchmap.jp/michisukeyuzaki 柚崎 通介](慶應義塾大学 医学部生理学)<br>
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 MAP2は、脊椎動物のニューロンに豊富に存在する微小管結合タンパク質である。古典的MAPs(Microtubule Associated Proteins)、もしくは構造的MAPsと呼ばれる一群の微小管結合タンパク質のグループに属する。MAP2遺伝子にコードされ、複数のsplicing variantが存在する。}}
 MAP2は、[[wj:脊椎動物|脊椎動物]]の[[ニューロン]]に豊富に存在する[[微小管]]結合タンパク質である。古典的MAPs(Microtubule Associated Proteins)、もしくは構造的MAPsと呼ばれる一群の微小管結合タンパク質のグループに:属する。MAP2遺伝子にコードされ、複数の[[wj:スプライシング変異体|スプライシング変異体]]が存在する。(編集コメント:発現分布、機能に関しても抄録に御記述下さい)}}


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[[ファイル:Keisukesato2.jpg|thumb|right|350px|'''図 MAP2のドメイン構成''']]
[[ファイル:Keisukesato2.jpg|thumb|right|350px|'''図 MAP2のドメイン構成''']]


 哺乳類には少なくともMAP2A、B、C、Dの4つのアイソフォームが存在する<ref><pubmed> 15642108 </pubmed></ref>。MAP2AとMAP2Bは高分子量でそれぞれ280 kDaと270 kDa、MAP2CとMAP2Dは低分子量でそれぞれ70 kDaと75 kDaである<ref><pubmed> 18473367 </pubmed></ref>。C末端領域は微小管結合領域を持ち、それより上流は[[projection]] domainと呼ばれる(図参照)。高分子量MAP2と低分子量MAP2の大きさの違いは、主にprojection domainの長さの違いによる。
 哺乳類には少なくともMAP2A、B、C、Dの4つのスプライシング変異体が存在する<ref><pubmed> 15642108 </pubmed></ref>。MAP2AとMAP2Bは高分子量でそれぞれ280 kDaと270 kDa、MAP2CとMAP2Dは低分子量でそれぞれ70 kDaと75 kDaである<ref><pubmed> 18473367 </pubmed></ref>。C末端領域は微小管結合領域を持ち、それより上流は[[projection]] domainと呼ばれる(図参照)。高分子量MAP2と低分子量MAP2の大きさの違いは、主にprojection domainの長さの違いによる。


 微小管結合領域は、リン酸化部位となるKXGS motifを含む微小管結合反復配列を持つ。そのすぐN末側にプロリンに富む領域(Proline-rich domain; PRD)がある。殆どの領域は二次構造を形成しないと考えられているが、N末端に存在するProtein kinase A([[PKA]])の調節サブユニットとの結合部位は両親媒性のへリックスを形成する<ref><pubmed> 12535652 </pubmed></ref>。
 微小管結合領域は、リン酸化部位となるKXGS motifを含む微小管結合反復配列を持つ。そのすぐN末側にプロリンに富む領域(Proline-rich domain; PRD)がある。殆どの領域は二次構造を形成しないと考えられているが、N末端に存在するProtein kinase A([[PKA]])の調節サブユニットとの結合部位は両親媒性のへリックスを形成する<ref><pubmed> 12535652 </pubmed></ref>。

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