「Nogo」の版間の差分

　細胞内では、他のreticulonファミリー蛋白と同様に、小胞体もしくは図２に示されるように細胞表面に発現していると考えられている。<br>　神経系においては、発生時期には、神経芽細胞や移動中の幼弱な神経細胞に発現が報告されている。一方、生後および成体においては主として希突起膠細胞そして、一部の神経細胞に発現が認められると報告されている<ref name="ref2" />。<br>  

　　StrittmatterらはNogo-66の受容体Nogo受容体NgRを同定した<ref><pubmed> 11201742 </pubmed></ref>。&nbsp;NgRは細胞内ドメインをもたないGPIアンカー型蛋白であり、Nogo-66に対し高親和性を示す。更に、そのシグナル伝達の受容体が、神経栄養因子の受容体であるp75受容体であることが証明された<ref><pubmed>12011108 </pubmed></ref>。そして、p75とnogo受容体が結合して、受容体複合体となっていることが証明される<ref><pubmed> 12422217</pubmed></ref>。その細胞内へのシグナルはRho-GDIからRhoが解離されることによって開始されることが証明された<ref><pubmed> 12692556  </pubmed></ref>。最終的には活性化されたRho/ROCK経路を介して軸索や成長円錐の細胞骨格が制御される。しかしながらp75/Nogo受容体のみでは、ある種の細胞ではNogoで刺激してもRhoが活性化しない。そこでLingo-1がp75/Nogo受容体コンポーネントとして重要と報告され、p75/Nogo受容体/Lingo-1という受容体複合によりRhoが活性化されて、軸索伸展が阻止されるという基本モデルが完成した（図２左側）<ref><pubmed> 14966521</pubmed></ref>。<br>　しかし近年、Tessier-Lavigneのグループは、Nogo-66に対する受容体をスクリーニングし、NgRと共に、paired immunoglobulin-like receptor B(PirB)を報告した。PirBとNgRの両方を阻害することにより、ミエリンや、Nogo-66の軸索伸展阻害作用のほぼ完全な消失が証明された<ref><pubmed> 18988857  </pubmed></ref>。また、最近、このNogo受容体に対する内因性の不活性化因子として、LOTUSが同定されている<ref><pubmed> 21817055 </pubmed></ref>。<br>