「Αアクチニン」の版間の差分

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== βアクチニン  ==
== βアクチニン  ==


[[Image:betaactin.png|thumb|right|300px|<b>図3</b> αアクチニンはEFハンド(骨格筋タイプではCa結合能を失っている)を持つカルモジュリン様ドメイン(CaM)、スペクトリン様繰り返し配列(SpR)、カルポニン様ドメインからなる。二つの分子がN末端とC末端をアンチパラレルに結合したホモダイマーとなり、その両端がアクチン結合能を持つ。]]  
[[Image:betaactin.png|thumb|right|300px|<b>図3</b>]]  


 丸山工作のβアクチニンは分子量3万程度の2個のサブユニットからなるヘテロダイマーである。当初、βアクチニンは骨格筋のZ膜側とは反対側(矢じり端<*注1>)に結合して、アクチンフィラメントの長さを一定に保つ機能が推定されていた。1981年にはProc Natl Acad Sciにβアクチニンはアルブミンであるという論文が掲載されたが、さすがにこれは誤報であった<*注2>。しかし、1987年にZ膜から反矢じり端結合タンパク質が精製され、CapZと命名された。CapZはβアクチニンに他ならなかった。βアクチニンが矢じり端に結合すると思われたのは混和タンパク質(トロポモジュリン)によるものと結論された。このためβアクチニンの名前はほぼ消滅し、現在はCapZが定着している。  
 丸山工作のβアクチニンは分子量3万程度の2個のサブユニットからなるヘテロダイマーである。当初、βアクチニンは骨格筋のZ膜側とは反対側(矢じり端<*注1>)に結合して、アクチンフィラメントの長さを一定に保つ機能が推定されていた。1981年にはProc Natl Acad Sciにβアクチニンはアルブミンであるという論文が掲載されたが、さすがにこれは誤報であった<*注2>。しかし、1987年にZ膜から反矢じり端結合タンパク質が精製され、CapZと命名された。CapZはβアクチニンに他ならなかった。βアクチニンが矢じり端に結合すると思われたのは混和タンパク質(トロポモジュリン)によるものと結論された。このためβアクチニンの名前はほぼ消滅し、現在はCapZが定着している。  


 CapZは骨格筋と心筋で見いだされおり、Z膜へアクチン線維を固定化している。マウスではCapZの部分欠損はProtein Kinase C系シグナル伝達が低下し、心筋肥大と生後早期死亡をもたらす<ref><pubmed>22155006</pubmed></ref>。  
 CapZは骨格筋と心筋で見いだされおり、Z膜へアクチン線維を固定化している。マウスではCapZの部分欠損はProtein Kinase C系シグナル伝達が低下し、心筋肥大と生後早期死亡をもたらす<ref><pubmed>22155006</pubmed></ref>。  


<*注1> F(線維状)アクチンには方向性があり、ミオシン頭部を結合させると矢じり構造を示す。この矢印の先端側を矢じり端(pointed end、P端、-端)、その反対側を反矢じり端(barbed end、B端、+端)という。アクチンの重合速度(線維の伸長速度)は反矢じり端のほうが早い(アクチンモノマーが結合しやすい、5~10倍)ことから、反矢じり端は+端とも表現される。骨格筋ではアクチンはZ膜に反矢じり端を埋め込むように固定され、矢じり端は自由端となっている。  
<*注1> F(線維状)アクチンには方向性があり、ミオシン頭部を結合させると矢じり構造を示す。この矢印の先端側を矢じり端(pointed end、P端、-端)、その反対側を反矢じり端(barbed end、B端、+端)という。アクチンの重合速度(線維の伸長速度)は反矢じり端のほうが早い(アクチンモノマーが結合しやすい、5~10倍)ことから、反矢じり端は+端とも表現される。骨格筋ではアクチンはZ膜に反矢じり端を埋め込むように固定され、矢じり端は自由端となっている。  


<br> <*注2> 丸山工作は反論の論文をProc Natl Acad Sci誌が掲載を認めないことに不満を唱えた。結局、反論論文はJ. Biochem<ref><pubmed>7298603</pubmed></ref>に掲載された。  
<*注2> 丸山工作は反論の論文をProc Natl Acad Sci誌が掲載を認めないことに不満を唱えた。結局、反論論文はJ. Biochem<ref><pubmed>7298603</pubmed></ref>に掲載された。  


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== Euアクチニンとγアクチニン  ==
== Euアクチニンとγアクチニン  ==

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