「シンタキシン」の版間の差分

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 シンタキシンは、約250から300アミノ酸からなる膜タンパク質である(膜貫通ドメインを欠く11を除く)。非常にαへリックに富む複数のドメインがリンカーでつながれた構造をしている(図1)。カルボキシ末端の一箇所の膜貫通ドメイン(7は二箇所)が膜に埋め込まれ、分子の大部分を細胞質に向けて存在している。
 シンタキシンは、約250から300アミノ酸からなる膜タンパク質である(膜貫通ドメインを欠く11を除く)。非常にαへリックに富む複数のドメインがリンカーでつながれた構造をしている(図1)。カルボキシ末端の一箇所の膜貫通ドメイン(7は二箇所)が膜に埋め込まれ、分子の大部分を細胞質に向けて存在している。


アイソフォーム6、8、10以外のシンタキシンは、アミノ末端に[[Munc-18]]との結合に関わる約20アミノ酸からなるNペプチドモチーフをもつ(後述)<ref><pubmed>21139055</pubmed></ref>。
 アイソフォーム6、8、10以外のシンタキシンは、アミノ末端に[[Munc-18]]との結合に関わる約20アミノ酸からなるNペプチドモチーフをもつ(後述)<ref><pubmed>21139055</pubmed></ref>。


 アミノ末端側のHabcと呼ばれるドメインでは、3本の[[wikipedia:ja:αへリックス|αへリックス]]が逆平行に結合し束になっている<ref name=ref1><pubmed>9753330</pubmed></ref><ref><pubmed>10913252</pubmed></ref>。Habcに続くリンカーは非常にフレキシブルで<ref><pubmed>12680753</pubmed></ref>、Habcは次のH3ドメインに折り重なることよりSNARE複合体の膜融合能を制御する負の調節ドメインとして働く<ref><pubmed>10535962</pubmed></ref>。
 アミノ末端側のHabcと呼ばれるドメインでは、3本の[[wikipedia:ja:αへリックス|αへリックス]]が逆平行に結合し束になっている<ref name=ref1><pubmed>9753330</pubmed></ref><ref><pubmed>10913252</pubmed></ref>。Habcに続くリンカーは非常にフレキシブルで<ref><pubmed>12680753</pubmed></ref>、Habcは次のH3ドメインに折り重なることよりSNARE複合体の膜融合能を制御する負の調節ドメインとして働く<ref><pubmed>10535962</pubmed></ref>。
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