76
回編集
「Gタンパク質共役型受容体」の版間の差分
ナビゲーションに移動
検索に移動
細
編集の要約なし
Naokoadachi (トーク | 投稿記録) 細編集の要約なし |
Naokoadachi (トーク | 投稿記録) 細編集の要約なし |
||
| 26行目: | 26行目: | ||
===== * パルミトイル化 ===== | ===== * パルミトイル化 ===== | ||
多くのGPCRでは7番目の膜貫通領域直近のC末端側領域に存在する保存されたシステイン残基がS- | 多くのGPCRでは7番目の膜貫通領域直近のC末端側領域に存在する保存されたシステイン残基がS-ルミトイル化修飾を受ける。S-パルミトイル化修飾とは飽和脂肪酸であるパルミチン酸（ C<sub>16</sub>H<sub>32</sub>O<sub>2</sub>)がシステイン残基のチオール基にチオエステル結合で付加される可逆的な修飾で細胞質側に存在するDHHCタンパク質ファミリーを介する<ref><pubmed> 20168314 </pubmed></ref>。多くはC末端領域に1～3個のパルミトイル化修飾が見つかっておりパルミトイル化されたC末端領域は新たな細胞内ループを形成する。パルミトイル化修飾によるGPCRの機能調節は多岐に渡り各受容体によって異なるが、受容体の成熟、細胞質膜へ発現や輸送、Gタンパク質との結合への影響、脱感作やインターナリゼーションに関与することが報告されている<ref><pubmed> 19131499 </pubmed></ref>。 | ||
===== * リン酸化 ===== | ===== * リン酸化 ===== | ||
| 64行目: | 64行目: | ||
===== G<sub>βγ</sub>シグナリング ===== | ===== G<sub>βγ</sub>シグナリング ===== | ||
G<sub>βγ</sub>と結合したG<sub>α</sub>はGDPとの親和性が上がることから、G<sub>βγ</sub>の第一の機能はG<sub>αβγ</sub>三量体を不活性状態に保つことだと考えられる。一方で、G<sub>αi/o</sub>と共役するGPCRではG<sub>βγ</sub>のシグナル伝達が重要となる。G<sub>i/o</sub>はG<sub>s</sub>やG<sub>q</sub>と比較して細胞内に高濃度で存在するため、G<sub>αi/o</sub>共役型GPCRが活性化すると放出されるG<sub>βγ</sub>の量は多くなる。G<sub>βγ</sub>はG<sub>αi/o</sub>共役型GPCRの下流でGタンパク質活性化カリウム（GIRK）チャネルやP/Q型とN型の電位依存性カルシウムチャネル、さらにはホスホリパーゼC、PI<sub>3</sub>キナーゼなどを活性化することが知られている。 | G<sub>βγ</sub>と結合したG<sub>α</sub>はGDPとの親和性が上がることから、G<sub>βγ</sub>の第一の機能はG<sub>αβγ</sub>三量体を不活性状態に保つことだと考えられる。一方で、G<sub>αi/o</sub>と共役するGPCRではG<sub>βγ</sub>のシグナル伝達が重要となる。G<sub>i/o</sub>はG<sub>s</sub>やG<sub>q</sub>と比較して細胞内に高濃度で存在するため、G<sub>αi/o</sub>共役型GPCRが活性化すると放出されるG<sub>βγ</sub>の量は多くなる。G<sub>βγ</sub>はG<sub>αi/o</sub>共役型GPCRの下流でGタンパク質活性化カリウム（GIRK）チャネルやP/Q型とN型の電位依存性カルシウムチャネル、さらにはホスホリパーゼC、PI<sub>3</sub>キナーゼなどを活性化することが知られている。 | ||
== 関連項目 == | == 関連項目 == | ||