「ROCK」の版間の差分

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 [[マウス]]には1354アミノ酸のROCK-I(ROKβ, p160ROCK)と1388アミノ酸のROCK-II(ROKα, Rho-kinase)の2つのアイソフォームが存在する。ROCK-IとROCK-IIはアミノ酸配列全体で65%の相同性を有しており、キナーゼ領域では約92%の相同性を示す<ref name=ref15><pubmed>8772201</pubmed></ref>。
 [[マウス]]には1354アミノ酸のROCK-I(ROKβ, p160ROCK)と1388アミノ酸のROCK-II(ROKα, Rho-kinase)の2つのアイソフォームが存在する。ROCK-IとROCK-IIはアミノ酸配列全体で65%の相同性を有しており、キナーゼ領域では約92%の相同性を示す<ref name=ref15><pubmed>8772201</pubmed></ref>。


== 構造 ==
== 構造および活性化機構 ==
 どちらのアイソフォームもN末端側からキナーゼ領域、[[コイルド・コイル]]領域、Rho結合領域、[[PHドメイン|PH]]([[プレックスリン相同ドメイン|プレックスリン相同]])ドメインを有する。ROCKのC末端領域にはROCKのキナーゼ活性を抑制する自己阻害領域が存在し、活性型RhoがROCKのRho結合領域に結合することでこの抑制が解除され、ROCKのキナーゼ活性が亢進する<ref name=ref16><pubmed>12954645</pubmed></ref>。ROCKはN末端領域同士で二量体を形成し、この二量体形成はROCKのキナーゼ活性に必須であると考えられている<ref name=ref17><pubmed>16249185</pubmed></ref> <ref name=ref18><pubmed>16531242</pubmed></ref>。
 どちらのアイソフォームもN末端側からキナーゼ領域、[[コイルド・コイル]]領域、Rho結合領域、[[PHドメイン|PH]]([[プレックスリン相同ドメイン|プレックスリン相同]])ドメインを有する。ROCKのC末端領域にはROCKのキナーゼ活性を抑制する自己阻害領域が存在し、活性型RhoがROCKのRho結合領域に結合することでこの抑制が解除され、ROCKのキナーゼ活性が亢進する<ref name=ref16><pubmed>12954645</pubmed></ref>。ROCKはN末端領域同士で二量体を形成し、この二量体形成はROCKのキナーゼ活性に必須であると考えられている<ref name=ref17><pubmed>16249185</pubmed></ref> <ref name=ref18><pubmed>16531242</pubmed></ref>。


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