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「ヒストンメチル基転移酵素」の版間の差分
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ドメイン構造、標的分子となるヒストン残基とメチル化の数で分類される(表1)。 | ドメイン構造、標的分子となるヒストン残基とメチル化の数で分類される(表1)。 | ||
ヒストンH3のリジン残基ではK4（4番目のリジン残基）、K9、K27、K36、K79が、アルギニン残基ではR2（2番目のアルギニン残基）、R8、R17、R26がメチル化され、ヒストンH4ではK20、R3がメチル化される。リジン残基にはKMTにより1～3個のメチル基が、アルギニン残基ではPRMTにより1あるいは2個のメチル基が付加される。それぞれメチル化される残基の位置によって転写の活性化に関与するものと抑制に関与するものが存在しており、一般的にはH3K4、K36、K79、R17は転写活性化、H3K9、K27、H4K20は転写抑制に関与すると考えられている<ref name= | ヒストンH3のリジン残基ではK4（4番目のリジン残基）、K9、K27、K36、K79が、アルギニン残基ではR2（2番目のアルギニン残基）、R8、R17、R26がメチル化され、ヒストンH4ではK20、R3がメチル化される。リジン残基にはKMTにより1～3個のメチル基が、アルギニン残基ではPRMTにより1あるいは2個のメチル基が付加される。それぞれメチル化される残基の位置によって転写の活性化に関与するものと抑制に関与するものが存在しており、一般的にはH3K4、K36、K79、R17は転写活性化、H3K9、K27、H4K20は転写抑制に関与すると考えられている<ref name=DiNisio2021><pubmed>33859667</pubmed></ref><ref name=Park2022><pubmed>35794091</pubmed></ref> <ref name=Bauer2002><pubmed>11751582</pubmed></ref>。 | ||
また、PRMTはメチル化機構の様式によりタイプⅠ、タイプⅡ、タイプⅢに分類される。（詳細は分子機能の項目に後述） | また、PRMTはメチル化機構の様式によりタイプⅠ、タイプⅡ、タイプⅢに分類される。（詳細は分子機能の項目に後述） | ||