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→タンパク質アルギニンメチル基転移酵素
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共通のメチルトランスフェラーゼ（MTase）ドメインを持つ。また一部には、[[リン酸化]]や[[酸化]]などの修飾を介してシグナル伝達に関与するドメインを持つものも存在する<ref name=Lee2005><pubmed>16051612</pubmed></ref><ref name=Iwasaki2007><pubmed>17971302</pubmed></ref>。 | 共通のメチルトランスフェラーゼ（MTase）ドメインを持つ。また一部には、[[リン酸化]]や[[酸化]]などの修飾を介してシグナル伝達に関与するドメインを持つものも存在する<ref name=Lee2005><pubmed>16051612</pubmed></ref><ref name=Iwasaki2007><pubmed>17971302</pubmed></ref>。 | ||
メチル化機構の様式によりタイプI（[[PRMT1]]~[[PRMT4|4]], [[PRMT6|6]], [[PRMT8|8]]; PRMT4は[[CARM1]]とも呼ばれる）、タイプII（PRMT5, [[PRMT9| | メチル化機構の様式によりタイプI（[[PRMT1]]~[[PRMT4|4]], [[PRMT6|6]], [[PRMT8|8]]; PRMT4は[[CARM1]]とも呼ばれる）、タイプII（PRMT5, [[PRMT9|9]]）、タイプIII（[[PRMT7]]）に分類される。タイプIとIIの タンパク質アルギニンメチル基転移酵素のみが、モノメチル化されたアルギニンをさらに二次メチル化する触媒作用を持ち、タイプIIIタンパク質アルギニンメチル基転移酵素はモノメチル化活性のみが知られている<ref name=Hashimoto2021><pubmed>33127433</pubmed></ref>。タイプIとIIの違いは、タイプIは非対称型ジメチルアルギニンを形成し、タイプIIは対称型ジメチルアルギニン（SDMA）を形成する点である('''図2''')。タイプI タンパク質アルギニンメチル基転移酵素のうち，PRMT1は[[哺乳類]]において85%の非対称型ジメチルアルギニンの生合成を担っている<ref name=Tang2000><pubmed>10713084</pubmed></ref>。 | ||
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!rowspan="3"|ヒストンリジンメチル基転移酵素(SETドメイン型) | !rowspan="3"|ヒストンリジンメチル基転移酵素(SETドメイン型) | ||
|rowspan="3"|H4K20 ||[[SETD8]](me1) | |rowspan="3"|H4K20 ||[[SETD8]] (me1) | ||
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||[[SUV420H1]] (me2, me3) | ||[[SUV420H1]] (me2, me3) | ||