「グリコシルホスファチジルイノシトールアンカー」の版間の差分

　細胞表面の[[膜タンパク質]]の中には、タンパク質自体は膜に挿入されず、[[カルボキシ末端]]に[[共有結合]]したGPIアンカーと呼ばれる[[糖脂質]]によって[[細胞膜]]に係留されている一群があり、GPIアンカー型タンパク質（GPI-anchored protein, GPI-AP）と呼ばれる。脂質部分はホスファチジルイノシトール (PI) であり、それが糖鎖を介してタンパク質に結合し、タンパク質を膜に係留する役目を果たしていることからグリコシルホスファホスファチジルイノシトール(glycosylphosphatidylinositol, GPI)アンカーと呼ばれる<ref name=Kinoshita2020><pubmed>32156170</pubmed></ref><ref name=Kinoshita2024><pubmed>39129667</pubmed></ref>。

　GPIアンカー型タンパク質は真核生物に広く存在し、トリパノソーマ、マラリア原虫、トキソプラズマなど原生動物には特に多量に存在する。ヒトでは、アルカリホスファターゼ、ecto-5’-nucleotidase (CD73)など細胞表面の様々な加水分解酵素、葉酸受容体などの受容体、コンタクチンなどの接着分子、補体制御因子、プリオンタンパク質など160種以上が知られている<ref name=Kinoshita2020><pubmed>32156170</pubmed></ref>。

　GPIアンカー型タンパク質は、PIを切断する細菌由来のPI特異的ホスホリパーゼC(PI-PLC)によって、一部の加水分解酵素が動物細胞表面から遊離する現象の観察などをきっかけに1970年代後半に発見された<ref name=Ikezawa2002><pubmed>11995915</pubmed></ref>。1980年代後半には睡眠病トリパノソーマのvariant surface glycoproteinとラット脳のThy-1でGPIアンカーの化学構造が決定され<ref name=Ferguson1988><pubmed>3340856</pubmed></ref><ref name=Homans1988><pubmed>2897081</pubmed></ref>、さらにGPI生合成活性が著しく高い睡眠病トリパノソーマの細胞破砕液を用いて生合成経路のあらましがわかった<ref name=Masterson1989><pubmed>2924349</pubmed></ref>。その後、生合成に働く遺伝子群の解明<ref name=Miyata1993><pubmed>7680492</pubmed></ref>、後天性および先天性欠損症の発見<ref name=Almeida2006><pubmed>16767100</pubmed></ref><ref name=Takeda1993><pubmed>8500164</pubmed></ref>、GPIアンカー型タンパク質の機能的特徴<ref name=Brown1992><pubmed>1531449</pubmed></ref>などが明らかにされた。