「グリコシルホスファチジルイノシトールアンカー」の版間の差分

　GPIアンカーは、その末端にある[[エタノールアミン]](EtN)の[[アミノ基]]がタンパク質のカルボキシ末端と[[アミド結合]]を形成して付加している。GPIアンカーの基本骨格は全ての生物で保存されており、構造は、[[エタノールアミンリン酸]]（EtN-P）―[[マンノース]](Man)３残基―[[グルコサミン]]（GlcN）―[[イノシトールリン脂質]]である<ref name=Kinoshita2024><pubmed>39129667</pubmed></ref>（'''図1'''）。ここで、GlcNは[[アセチル化]]されていないことがGPIアンカーの特徴である。これは生合成の過程で付加されたN-アセチルグルコサミン（GlcNAc）が脱アセチル化されてGlcNになることによる（'''図2'''のステップ2）。

　哺乳動物細胞のGPIではイノシトールリン脂質はホスファチジルイノシトールで、第1マンノースに結合したエタノールアミンリン酸が保存された側鎖として含まれる。さらにタンパク質によって、また細胞種によって第4マンノース側鎖、そして第1マンノースに結合した[[N-アセチルガラクトサミン]]（GalNAc）から始まる側鎖を持っている。N-アセチルガラクトサミン鎖は、ガラクトースそして[[シアル酸]]（[[N-アセチルノイラミン酸]]など）まで伸長することが知られている。特に[[プリオン]]タンパク質では、シアル酸まで伸びたN-アセチルガラクトサミン側鎖を持っており、脳内での増殖や[[神経細胞変性]]に関わっていることが知られている<ref name=Hirata2022><pubmed>35151686</pubmed></ref>。

　従来すべてのGPIアンカー型タンパク質はタンパク質がエタノールアミンリン酸を介して第3マンノースに結合していると考えられていたが、最近ecto-5'-nucleotidase (CD73)やnetrinG2など一部のものはエタノールアミンリン酸を介して第2マンノースに結合していることがわかった<ref name=Ishida2022><pubmed>35603428</pubmed></ref> ('''図1''')。