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ドメイン構造、標的分子となるヒストン残基とメチル化の数で分類される('''表1''')。 | ドメイン構造、標的分子となるヒストン残基とメチル化の数で分類される('''表1''')。 | ||
=== ヒストンリジンメチル基転移酵素 === | === ヒストンリジンメチル基転移酵素 === | ||
2つのクラスから構成される。SETドメインを含むクラスが、大部分を占める。もう１つのクラスは、SET | 2つのクラスから構成される。SETドメインを含むクラスが、大部分を占める。もう１つのクラスは、SET ドメインを持たないDot1 like protein ([[DOT1L]]。[[KMT4]]としても知られる）の1種類だけである<ref name=Okada2005><pubmed>15851025</pubmed></ref><ref name=vanLeeuwen2002><pubmed>12086673</pubmed></ref>。 | ||
=== タンパク質アルギニンメチル基転移酵素 === | === タンパク質アルギニンメチル基転移酵素 === | ||
メチル化機構の様式によりタイプI（[[PRMT1]]~[[PRMT4|4]], [[PRMT6|6]], [[PRMT8|8]]; PRMT4は[[CARM1]]とも呼ばれる）、タイプII（PRMT5, 9）、タイプIII（PRMT7）に分類される。タイプIとIIの タンパク質アルギニンメチル基転移酵素のみが、モノメチル化されたアルギニンをさらに二次メチル化する触媒作用を持ち、タイプIIIタンパク質アルギニンメチル基転移酵素はモノメチル化活性のみが知られている<ref name=Hashimoto2021><pubmed>33127433</pubmed></ref>。タイプIとIIの違いは、タイプIは非対称型ジメチルアルギニン（ADMA）を形成し、タイプIIは対称型ジメチルアルギニン（SDMA）を形成する点である('''図2''')。タイプI タンパク質アルギニンメチル基転移酵素のうち，PRMT1は[[哺乳類]]において85%のADMAの生合成を担っている<ref name=Tang2000><pubmed>10713084</pubmed></ref>。 | |||
{| class="wikitable" | {| class="wikitable" | ||
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|rowspan="9"|H3K4 ||SETD1A(me1, me2, me3) | |rowspan="9"|H3K4 ||SETD1A(me1, me2, me3) | ||
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|SETD1B(me1, me2, me3) | |[[SETD1B]] (me1, me2, me3) | ||
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|MLL1(me1, me2, me3) | |[[MLL1]](me1, me2, me3) | ||
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|MLL2(me1, me2, me3) | |[[MLL2]] (me1, me2, me3) | ||
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|MLL3(me1, me2, me3) | |[[MLL3]] (me1, me2, me3) | ||
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|MLL4(me1, me2, me3) | |[[MLL4]] (me1, me2, me3) | ||
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|SETD7(me1) | |[[SETD7]] (me1) | ||
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|SMYD3(me2, me3) | |[[SMYD3]] (me2, me3) | ||
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|PRDM9(me3) | |[[PRDM9]] (me3) | ||
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|rowspan="6"|H3K9 ||SETDB1(me1, me2, me3) | |rowspan="6"|H3K9 ||SETDB1(me1, me2, me3) | ||
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|G9a(me1, me2) | |[[G9a]] (me1, me2) | ||
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|EHMT1(me1, me2) | |EHMT1(me1, me2) | ||