「サイクリックGMP依存性タンパク質リン酸化酵素」の版間の差分

　PKGは、活性化を制御する調節ドメインと、基質のリン酸化を担う触媒ドメインから構成される（図1）。調節ドメインには、cGMPとの結合により構造変化を引き起こす2つの環状ヌクレオチド結合部位（CNB-AとCNB-B）が存在する。このうちCNB-AにはcGMPおよびcAMPの両方が結合するが、CNB-BはcGMPに対しcAMPの200-500倍高い選択性を有する<ref name=Huang2014><pubmed>24239458</pubmed></ref><ref name=Kim2021><pubmed>33271627</pubmed></ref>1,2。また、cGMPの親和性は、PKG I ではCNB-AのほうがBよりも約10倍親和性が高いが、PKG IIではほぼ同じである2。同領域には自己阻害部位（Autoinhibition domain）が含まれ、CNBへのcGMPの結合によってこの自己阻害が解除され、触媒ドメインの活性化が引き起こされる<ref name=Sharma2022><pubmed>35929723</pubmed></ref>3。触媒ドメインには基質認識部位とATP結合ポケットがあり、基質認識部位によって認識されたセリン／スレオニン残基にATPからリン酸基を転移する。

　PKGのN末端にはロイシンジッパー（Leucine zipper）と呼ばれる二量体化ドメインがあり、これによってホモ二量体を形成する<ref name=Wolfertstetter2013><pubmed>24275951</pubmed></ref>4。二量体化はPKGの構造安定化および基質への結合効率に寄与している。また、PKG IIのN末端ドメインはミリストイル化シグナルを有するため、PKG IIは細胞膜に局在する<ref name=Vaandrager1996><pubmed>8636133</pubmed></ref>5。