「セクエストソーム-1」の版間の差分

p62は自己相互作用ドメインを介して自己相互作用することでオリゴマーやフィラメント構造を形成する。p62フィラメントはp62内のユビキチン結合ドメインを介してユビキチン鎖と多価相互作用することでLLPSを引き起こしp62 bodyを形成する。p62 body上で隔離膜が形成され、ウエッティング効果によりp62 bodyに沿って伸長し、最終的に液滴の一部をちぎり取り、リソソームで分解する。]]

== セクエストソーム-1とは ==

　2007年には小松らによりp62自身もオートファジーにより分解されること、オートファジー障害によりp62およびユビキチン陽性の構造体が蓄積することが明らかになった <ref name=Komatsu2007><pubmed>18083104</pubmed></ref><ref name=Nezis2008><pubmed>18347073</pubmed></ref>。その後、p62内に隔離膜上のLC3/GABARAPによって特異的に認識される領域であるLIRが存在することが報告された<ref name=Ichimura2008><pubmed>18524774</pubmed></ref><ref name=Pankiv2007><pubmed>17580304</pubmed></ref>。一方、2010年には、p62が[[ユビキチンリガーゼ]]複合体の構成因子である[[kelch-like ECH-associated protein 1]] ([[KEAP1]])と[[転写因子]][[nuclear factor erythroid 2–related factor 2]] ([[NRF2]])の結合を競合阻害し、NRF2による抗[[酸化ストレス]]応答を誘導するという新たな機能が発見された <ref name=Jain2010><pubmed>20452972</pubmed></ref><ref name=Komatsu2010><pubmed>20173742</pubmed></ref><ref name=Lau2010><pubmed>20421418</pubmed></ref>。2018年にLi Yuらによって、p62の自己相互作用とユビキチンとの相互作用により[[液–液相分離]]（細胞内で特定の分子が局所的に集まり、液体のような性質を持つ構造体を形成する現象）を引き起こし、液滴様の構造体である[[p62 body]]を形成することが報告され、p62による細胞内[[恒常性]]維持機構の理解は新たな局面を迎えた（'''図2'''）<ref name=Sun2018><pubmed>29507397</pubmed></ref>。