「アセチル化」の版間の差分

　タンパク質のアセチル化において最も多く報告されているのが[[ヒストン]]のアセチル化及び脱アセチル化である。これらは遺伝子の発現制御に密接に関わっている。ヒストンはアセチル化されることでヒストン中の特定のリジン残基のアミノ基（-NH2（-NH3+））をアミド（-NHCOCH3）に変換することにより電荷を中和し、ヒストン-DNA間の結合を部分的に弱める。これにより、DNA鎖に対して転写因子や[[RNAポリメラーゼ]]（PolⅡ）がより結合しやすい状態になり、結果として転写が活性化される。逆に、ヒストンが脱アセチル化されるとアセチル基が[[加水分解]]により除去され、元のアミノ基に戻ることによりヒストンへのDNAの巻きつきが強められ転写が抑制される（図2）。

　代表的なアセチル化酵素（HAT、histone acetyltransferase）として、[[CBP/p300（CREB binding protein）]]や[[PCAF（p300/CBP-associated factor）]]などが存在し、脱アセチル化酵素（HDAC、histone deacetylase）として[[HDAC]]1～11、[[SIRT]]1～7（sirtuin1～7）が存在している。これらの酵素を含む複合体は､様々なシグナル経路に応答して、[[DNA]] に結合する[[転写因子]]（Transcription factor：TF）と協調して働くことが知られている。