「Αアクチニン」の版間の差分

　アクチニンは1965年に[[wikipedia:JA:江橋節郎]]、文子夫妻と[[wikipedia:JA:丸山工作]]により[[骨格筋]]の粗精製[[アクチン]]より分離された最初のアクチン結合タンパク質である。当時のアミノ酸組成分析（今では古典的な各アミノ酸の含有量をスター図で示す比較法）ではアクチンと類似しているデータが得られたために、アクチニンと命名された <ref><pubmed>12076539</pubmed></ref>。  

　ヒトのαアクチニンにはACTN1、2、3、4の4個が見出されている。ACTN1と4のC末端[[カルモジュリン]]様ドメインのEFハンドは機能しており、Caを結合するCa制御性因子である。骨格筋型のACTN2と3の[[wikipedia:JA:EFハンド]]はカルシウム結合能を失っている。[[細胞骨格]]の形成を含めて[[wikipedia:JA:腫瘍]]細胞の浸潤との関連など多彩な機能が報告されている。    

| 骨格筋以外の細胞（平滑筋を含む）比較的細胞膜直下に局在。いわゆる"non-muscle" α-actinin  

| 骨格筋(glycolytic muscle、速筋のみ）。いわゆる"muscle" α-actinin<br>  

| 欧州人では18％程度が停止コドン挿入により欠落しているが、正常型とほとんど速筋に違いは見られない。マウスでは速筋の退社が遅筋的に変化することが示された<ref><pubmed>21933355</pubmed></ref>。

| 一部の優性遺伝の巣状文節性糸球体硬化症 (focal and segmental glomerulosclerosis)で変異が見出されている。ノックアウトマウスでも糸球体病変が出現する<ref><pubmed>12782671</pubmed></ref>。

　丸山工作のβアクチニンは分子量3万程度の2個のサブユニットからなるヘテロダイマーである。当初、βアクチニンは骨格筋のZ膜側とは反対側（矢じり端＜＊注1＞）に結合して、アクチンフィラメントの長さを一定に保つ機能が推定されていた。1981年にはProc Natl Acad Sciにβアクチニンはアルブミンであるという論文が掲載されたが、さすがにこれは誤報であった＜＊注2＞。しかし、1987年にZ膜から反矢じり端結合タンパク質が精製され、CapZと命名された。CapZはβアクチニンに他ならなかった。βアクチニンが矢じり端に結合すると思われたのは混和タンパク質（トロポモジュリン）によるものと結論された。このためβアクチニンの名前はほぼ消滅し、現在はCapZが定着している。

　CapZは骨格筋と心筋で見いだされおり、Z膜へアクチン線維を固定化している。マウスではCapZの部分欠損はProtein Kinase C系シグナル伝達が低下し、心筋肥大と生後早期死亡をもたらす<ref><pubmed>22155006</pubmed></ref>。