「ミエリン関連糖タンパク質」の版間の差分

　MAGは、分子量約100kDaの[[中枢]]、[[末梢]]の両方の[[ミエリン]]画分に存在する膜糖タンパク質である。ミエリン蛋白の中では比較的マイナーな蛋白であるが、ミエリンに存在する糖画分の約３０％がMAG上の糖鎖に由来する。L２／HNK−１抗体で認識される[[wikipedia:JA:抗原|抗原]]構造を有する糖鎖を持つ。細胞外領域は５つの[[免疫]][[グロブリンドメイン]]からなり、膜貫通領域そして細胞内領域を持つ。[[wikipedia:JA:選択的|選択的]][[wikipedia:JA:スプライシング|スプライシング]]による細胞内領域の異なるアイソフォームが存在し、主にL(Large)フォームとS(Small)フォームからなるが、糖付加の違いによる更なるアイソフォームも存在する。発生段階では中枢ではLフォームが主であるが、末梢ではSフォームが主である。アダルトにおいてはSフォームが中枢、末梢の両者で主である<ref><pubmed>1716323</pubmed></ref>。 MAGは別名Siglec-4とも呼ばれSIGLECファミリーに属する[[wikipedia:JA:シアル酸|シアル酸]]に結合する活性を有する蛋白質である事も明らかにされた<ref><pubmed>12464312</pubmed></ref>。In vitroの活性からMAGは細胞接着因子であることが明らかにされ、また、MAGがシュワン細胞がミエリン形成を開始する際の神経の軸索に接する部分の突起の所に局在することから、ミエリン形成における[[アクソン]]ー[[グリア]]相互作用に関与する重要な分子であることが予想されていた<ref><pubmed>10625334</pubmed></ref><ref><pubmed>17241126</pubmed></ref>。 梅森らは、[[チロシンキナーゼ]]のc−fynがL-MAGに結合していて、ミエリン形成の初期にチロシンの[[リン酸化]]がみられること及び、L-MAGをクロスリンクすることによってc-fynが活性化されることを報告し、MAGとfynがミエリン形成に重要であることを示唆していた<ref><pubmed>7509042</pubmed></ref>。