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<font size="+1">[http://researchmap.jp/riekawa 河野利恵]、[http://researchmap.jp/kunimasaota 太田訓正]</font><br> | |||
''熊本大学 大学院生命科学研究部''<br> | |||
DOI:<selfdoi /> 原稿受付日:2012年10月9日 原稿完成日:2013年3月25日<br> | |||
担当編集委員:[http://researchmap.jp/noriko1128 大隅 典子](東北大学 大学院医学系研究科 附属創生応用医学研究センター 脳神経科学コアセンター 発生発達神経科学分野)<br> | |||
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{{PBB|geneid=2932}} | {{PBB|geneid=2932}} | ||
英語名:Glycogen synthase kinase 3β 英略称:GSK-3β | 英語名:Glycogen synthase kinase 3β 英略称:GSK-3β | ||
{{box|text= | |||
グリコーゲン合成酵素キナーゼ3(GSK)は、[[wikipedia:ja:プロリン|プロリン]]指向性[[wikipedia:ja:セリン|セリン]]/[[wikipedia:ja:スレオニン|スレオニン]][[タンパク質リン酸化酵素|リン酸化酵素]]のひとつであり、最初に[[wikipedia:ja:グリコーゲン合成酵素|グリコーゲン合成酵素]]を[[リン酸化]]して不活化する酵素として見出された。そのうちGSK-3βは、[[Wnt]], [[Shh]]などの[[シグナル伝達]]の制御に関与しており、[[wikipedia:ja:胚発生|胚発生]]における[[wikipedia:ja:体軸|体軸]]形成や神経系の[[分化]]に重要な役割を果たしている<ref name=ref3><pubmed>1333807</pubmed></ref>。 | グリコーゲン合成酵素キナーゼ3(GSK)は、[[wikipedia:ja:プロリン|プロリン]]指向性[[wikipedia:ja:セリン|セリン]]/[[wikipedia:ja:スレオニン|スレオニン]][[タンパク質リン酸化酵素|リン酸化酵素]]のひとつであり、最初に[[wikipedia:ja:グリコーゲン合成酵素|グリコーゲン合成酵素]]を[[リン酸化]]して不活化する酵素として見出された。そのうちGSK-3βは、[[Wnt]], [[Shh]]などの[[シグナル伝達]]の制御に関与しており、[[wikipedia:ja:胚発生|胚発生]]における[[wikipedia:ja:体軸|体軸]]形成や神経系の[[分化]]に重要な役割を果たしている<ref name=ref3><pubmed>1333807</pubmed></ref>。 | ||
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==ファミリー== | ==ファミリー== | ||
[[wikipedia:ja:哺乳類|哺乳類]]では、GSK-3は51 kDaのα (GSK-3α)と47kDaのβ(GSK-3β)の二つのアイソフォームに分類される<ref name=ref1><pubmed>7980435</pubmed></ref>。これらの2つのアイソフォームは、キナーゼドメイン内では98%と高い相同性を示すが、76個のC末アミノ酸残基では36%の相同性しかない。GSK- | [[wikipedia:ja:哺乳類|哺乳類]]では、GSK-3は51 kDaのα (GSK-3α)と47kDaのβ(GSK-3β)の二つのアイソフォームに分類される<ref name=ref1><pubmed>7980435</pubmed></ref>。これらの2つのアイソフォームは、キナーゼドメイン内では98%と高い相同性を示すが、76個のC末アミノ酸残基では36%の相同性しかない。GSK-3βには、GSK-3β1とその[[wikipedia:ja:選択的スプライシング|スプライシング変異体]]であるGSK-3β2が存在する。GSK-3β2の量はGSK-3β全体の15%以下であり、GSK-3βのキナーゼドメイン内に13アミノ酸残基の挿入を認める。 | ||
GSK-3β2は、[[tauタンパク質]]に対するキナーゼ活性がGSK-3βよりも減弱している<ref name=ref2><pubmed>19607922</pubmed></ref>。 | GSK-3β2は、[[tauタンパク質]]に対するキナーゼ活性がGSK-3βよりも減弱している<ref name=ref2><pubmed>19607922</pubmed></ref>。 | ||
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