145
回編集
細 (→構造と機能) |
細編集の要約なし |
||
6行目: | 6行目: | ||
== 反応 == | == 反応 == | ||
一般に、タンパク質リン酸化は、最もよく見られるタンパク質翻訳後修飾機構である。チロシンキナーゼは、アデノシン三リン酸(ATP) | 一般に、タンパク質リン酸化は、最もよく見られるタンパク質翻訳後修飾機構である。チロシンキナーゼは、アデノシン三リン酸(ATP)のガンマ位の高エネルギーリン酸基を、基質チロシン残基にある水酸基に移動させ、共有結合させる。リン酸化に伴って、基質チロシン残基部位に負電荷が導入される。チロシン残基前後のアミノ酸配列により、チロシンキナーゼの基質特異性が決まる。チロシンフォスファターゼは、チロシンキナーゼに比較して、より基質特異性が広く、リン酸化セリン・スレオニンを基質とするものも存在する。タンパク質中のリン酸化残基の99%以上はセリンとスレオニンであるが、0.1%に満たないチロシンのリン酸化は生物学的に重要な役割を果たす。 | ||
回編集