「カルモジュリン」の版間の差分

カルモジュリンは環状ヌクレオチドフォスフォジエステラーゼの活性化因子として発見された<ref><pubmed> 4315350 </pubmed></ref><ref>'''S Kakiuchi, R Yamazaki'''<br>Stimulation of the activity of cyclic 3',5'-nucleotide phosphodiesterase by [[calcium]] ion.<br>''Proc. Japan Acad. 46, 387-392'':1970</ref><ref><pubmed> 4320714 </pubmed></ref>。その後、その活性化因子の正体がCa2+結合タンパク質であることが明らかとなり(Teo 1973)、トロポニンCに類似したタンパク質として精製され<ref><pubmed> 181374 </pubmed></ref> <ref><pubmed> 181375 </pubmed></ref>、アミノ酸配列が決定された<ref><pubmed> 7356670 </pubmed></ref>。また、分光学的解析によってCa2+結合に伴って構造が変化することが示された<ref><pubmed> 14663 </pubmed></ref> <ref><pubmed> 193856 </pubmed></ref> <ref><pubmed> 200611 </pubmed></ref>。Cacium modulated proteinからCalmodulin、カルモジュリンと名づけられた。

カルモジュリンは１４８残基のアミノ酸からなる、分子量約16.7ｋDaのタンパク質である。Ca2+と結合する４つのヘリックス・ループ・ヘリックス構造のEFハンドモチーフを持ち、２つずつがそれぞれペアとなってN末側ドメイン、C末側ドメインを形成し、その間をリンカーがつながったダンベル様の構造をしている。1985年にウシ由来カルモジュリンのX線結晶構造が解かれ、原子レベルでの構造が明らかになった(Babu 1985)。Ca2+と結合することで、疎水性領域が露出し+、ターゲットとなるタンパク質のカルモジュリン結合ドメインと相互作用する。