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==要約== | ==要約== | ||
カルモジュリンは148アミノ酸残基、分子量約16.7kDa、酸性の[[CA2|Ca2]]+結合タンパク質であり、それぞれ2つのEFハンドドメインからなるN末側ドメインとC末側ドメインがリンカーでつながった構造をしている。カルモジュリンは、酵母、植物、昆虫から[[ヒト]]まで真核生物に発現しており、特に脊椎動物の中では高い保存性を示す。Ca2+ | カルモジュリンは148アミノ酸残基、分子量約16.7kDa、酸性の[[CA2|Ca2]]+結合タンパク質であり、それぞれ2つのEFハンドドメインからなるN末側ドメインとC末側ドメインがリンカーでつながった構造をしている。カルモジュリンは、酵母、植物、昆虫から[[ヒト]]まで真核生物に発現しており、特に脊椎動物の中では高い保存性を示す。Ca2+と結合し、下流のタンパク質に結合して活性などを調節し、Ca2+センサーとしてCa2+シグナル伝達の中でも非常に重要な役割を果たす。特に脳においては、神経発生、軸策突起進展、[[長期記憶]]など様々な機能に関わる。 | ||
==発見== | ==発見== | ||
1970年、垣内らにより、Ca2+によって環状ヌクレオチドフォスフォジエステラーゼの活性が制御されることが示され、<ref><pubmed> 4315350 </pubmed></ref><ref>'''S Kakiuchi, R Yamazaki'''<br>Stimulation of the activity of cyclic 3',5'-nucleotide phosphodiesterase by [[calcium]] ion.<br>''Proc. Japan Acad. 46, 387-392'':1970</ref><ref><pubmed> 4320714 </pubmed></ref>。その後、その活性化因子の正体がCa2+結合タンパク質であることが明らかとなり<ref><pubmed> 4353626 </pubmed></ref>、トロポニンCに類似したタンパク質として精製され<ref><pubmed> 181374 </pubmed></ref> <ref><pubmed> 181375 </pubmed></ref>、アミノ酸配列が決定された<ref><pubmed> 7356670 </pubmed></ref>。また、分光学的解析によってCa2+結合に伴って構造が変化することが示された<ref><pubmed> 14663 </pubmed></ref> <ref><pubmed> 193856 </pubmed></ref> <ref><pubmed> 200611 </pubmed></ref>。Cacium modulated proteinからCalmodulin、カルモジュリンと名づけられた。 | |||
==構造== | ==構造== |
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