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ユビキチンは標的タンパク質の[[リジン]]残基に結合する<ref name=Hershko1998><pubmed>9759494</pubmed></ref><ref name=Kornitzer2000><pubmed>10567911</pubmed></ref><ref name=Komander2012><pubmed>22524316</pubmed></ref> 。この時、標的タンパク質にユビキチンを結合させる酵素群として[[ユビキチン活性化酵素]]（E1）、[[ユビキチン結合酵素]]（E2）、[[ユビキチンリガーゼ]]（E3）の3種類が連続的に機能する('''図1''')。ヒトにはE1が2種類、E2は30種類以上、E3は600種類以上存在すると考えられている。 | ユビキチンは標的タンパク質の[[リジン]]残基に結合する<ref name=Hershko1998><pubmed>9759494</pubmed></ref><ref name=Kornitzer2000><pubmed>10567911</pubmed></ref><ref name=Komander2012><pubmed>22524316</pubmed></ref> 。この時、標的タンパク質にユビキチンを結合させる酵素群として[[ユビキチン活性化酵素]]（E1）、[[ユビキチン結合酵素]]（E2）、[[ユビキチンリガーゼ]]（E3）の3種類が連続的に機能する('''図1''')。ヒトにはE1が2種類、E2は30種類以上、E3は600種類以上存在すると考えられている。 | ||
ユビキチン活性化酵素（E1）は[[ATP]]を用いてユビキチンのC末端[[ | ユビキチン活性化酵素（E1）は[[ATP]]を用いてユビキチンのC末端[[グリシン]]を[[アデニル化]]し、E1上の[[システイン]]と高エネルギー準位である[[チオエステル結合]]を形成することでユビキチンを活性化する。活性化されたユビキチンはユビキチン結合酵素（E2）のシステイン残基へ転移される。 | ||
ユビキチンリガーゼ（E3）は標的タンパク質を選択的に識別し、ユビキチンが結合したE2を呼び寄せ、標的タンパク質へユビキチンを転移させる。すなわち、状況に応じて特定のタンパク質にユビキチンを結合することができる。 | ユビキチンリガーゼ（E3）は標的タンパク質を選択的に識別し、ユビキチンが結合したE2を呼び寄せ、標的タンパク質へユビキチンを転移させる。すなわち、状況に応じて特定のタンパク質にユビキチンを結合することができる。 | ||