「細胞骨格」の版間の差分

;重合・脱重合:チュブリンα、βの２量体が縦に１列に並んだもの（α、β、α、β、・・・）をプロトフィラメントという。これが12-16本横に繋がって微小管の壁を形成する。実際の重合は、GTP,Mg存在下で、管の両端に２量体が付加されることで起き、速く重合する側を＋端、遅い側を－端と呼ぶ。重合にはGTP型のチュブリン２量体が必要だが、その加水分解は重合には必要がない。GDP型のチュブリン同士の結合は管を維持するには弱い。（臨界濃度とトレッドミル）重合に必要なチュブリン２量体の濃度を臨界濃度と言う。チュブリン２量体の濃度を上手く設定すると、＋端では重合し、－端では脱重合するようにできる。重合速度と脱重合速度を同じに保つと、長さが不変で、見かけ上＋方向に移動するように見える。これをトレッドミル状態という。ある種の細胞ではこれが細胞内で起こることが知られているが、神経細胞でどれほど起きているのかは不明である。（GTPキャップと動的不安定性モデル）in vitroで微小管の重合脱重合を観察すると、隣り合う微小管が、一方が伸長し、他方が脱重合する場合がある。一般には、同一条件においては、化学反応は同じ方向に進むと考えられるので、この現象は不思議に思われ、動的不安定性(dynamic instability)といわれる。この解釈として以下の説が広く知られている。微小管の＋端がGTPチュブリンで覆われているときは、微小管は重合する。この覆いをGTPキャップという。微小管内でGTPチュブリンは加水分解されてGDPチュブリンとなる。微小管の＋端のチュブリンまでが加水分解されて、GDPチュブリンが露出されると微小管は不安定になり、端がGTPチュブリンに覆われているところまで脱重合する。端にGTPキャップを持った微小管は再び重合をはじめる。この動的不安定性はin vivoでも起きている。しかしその場合は様々な微小管関連タンパク質の修飾を受けることになる。

; : 神経細胞の特に長い軸索における微小管が、どのような形で輸送されるかは、軸索輸送の重要な問題の一つである。蛍光標識したチュブリンの神経細胞への微量注入による実験では、一般には塊として移動する微小管は観察されず、脱重合状態で運ばれ、その後、重合し微小管にとりこまれると結論づけられた。その後GFPラベルしたチュブリンの移動が一部の細胞の軸索で観察されたが、全ての神経細胞（例えば良く使われる海馬の神経細胞）で観察されるわけでない。微小管を管のままの輸送がたとえあるにせよ、微小管の軸索輸送の主体をなすとはいえない。

;結合・関連タンパク質:古典的微小管関連タンパク質(microtubule-associated proteins　MAPs)とは、微小管精製の重合脱重合サイクルで微小管とともに精製され、微小管重合を促進するものをいう。MAP1A, 1B, MAP2, MAP4, tauなどがある。隣り合う微小管を架橋するなど構造的な機能が示唆されている。タウtauは遺伝性アルツハイマー病の原因遺伝子である。MAP2は樹状突起と細胞体のマーカーとなる。微小管の上のモーター分子にはキネシン、ダイニンおよびその類縁タンパク質がある。これらは、微分干渉顕微鏡像のタイムラプス像を電気的にコントラスト増強することで、一本の微小管がスライドグラスの上を移動するのが観察できるようになった1980年代中盤の技術革新のたまものである。微小管関連タンパク質MAP1Cは細胞質ダイニンであることがわかった。分子生物学の発展で、数多くのキネシン類縁タンパク質（KIFs）が同定された。それぞれの機能については現在、詳細に研究がされている。新しい関連タンパク質として、微小管が重合する際にその＋端に彗星のように結合する一連のタンパク質がある。これはGFPが普及し、その融合タンパク質の局在や動態を見ることがルーチンになったため、偶然に発見された。EB1, Clip-170, STIM1などがあり ＋tipsタンパク質と呼ばれている。

;重合脱重合:アクチンはモノマーをG-アクチン、ポリマーをＦ－アクチンといい、ATP型のＧ－アクチンは、K+, Mg2+存在下　２量体、３量体を形成する。さらにG-アクチンは、アクチンフィラメントの＋端に結合し、ゆっくりとATPの加水分解を起こす。その結果フィラメント内のアクチンはADP型のＦ－アクチンということになる。チュブリンと同様でATPの加水分解は線維の伸長には必要ではない。重合したＦアクチンは、サブユニットがらせん状にピッチ１３．５個並んだ二重らせんを形成する。