「細胞骨格」の版間の差分

　in vitroで微小管の重合脱重合を観察すると、隣り合う微小管が、一方が伸長し、他方が脱重合する場合がある。一般には、同一条件においては、化学反応は同じ方向に進むと考えられるので、この現象は不思議に思われ、動的不安定性(dynamic instability)といわれる。この解釈として以下の説が広く知られている。微小管の＋端がGTPチュブリンで覆われているときは、微小管は重合する。この覆いをGTPキャップという。微小管内でGTPチュブリンは加水分解されてGDPチュブリンとなる。微小管の＋端のチュブリンまでが加水分解されて、GDPチュブリンが露出されると微小管は不安定になり、端がGTPチュブリンに覆われているところまで脱重合する。端にGTPキャップを持った微小管は再び重合をはじめる。この動的不安定性はin vivoでも起きている。しかしその場合は様々な微小管関連タンパク質の修飾を受けることになる。

　軸索や樹状突起の中を突起に平行に走行し、[[オルガネラ]]や小胞輸送のためのレールの役割を果たしている。軸索輸送に重要な役割を果たす。

　３つの異なるサブユニットが重合し、フィラメント間に多くの架橋構造を形成するのが特徴的である。H鎖はリン酸化のターゲット分子であり神経細胞では[[軸索]]の遠位部で強く[[リン酸化]]されていて、リン酸化抗体は軸索のマーカー分子として使われる。細胞の構造的補強以外の機能は諸説ある。

プロフィリンは12-15 kDのアクチンモノマー結合タンパク質。単量体アクチンのADP-ATP交換反応を加速する。プロフィリンはアクチン伸長を助けるが、アクチン重合核の形成に対しては阻害的に働く。一方ADF/コフィリンは、アクチン繊維を切断・脱重合する活性をもつ20 kDaのアクチン結合タンパク質である。ADP結合型のアクチンに対してより高い親和性を持ち、古いアクチン線維を切断・脱重合すると考えられている。キャッピングタンパク質がアクチンフィラメントの端につくと、重合も脱重合もしない安定なフィラメントを形成する。

Arp2/3複合体は、二つのアクチン関連タンパク質 (actin-related protein) Arp2とArp3を含むヘテロ七量体のタンパク質複合体であり、枝分かれしたアクチン 繊維を形成することができる。これらはさらにWASPやracにより制御されている。

この菌は侵入した細胞内で、菌の一方の端（後ろ）にActAを用いて宿主細胞のアクチンフィラメントを重合させ, その反作用で前に進む。  

ERMタンパク質　エズリン、ラディキシン、モエシン　はN末に赤血球細胞骨格タンパク質のBand4.1 様のドメインFERMがあり、膜と結合する。一方、C末はアクチン線維と結合する。

ミオシン：ATPを加水分解し、アクチンフィラメントの上を移動する。骨格筋の収縮を担うミオシンはミオシンIIである。ミオシンV は神経細胞にも豊富だが、その機能としては細胞内のメラニン顆粒の分布の制御が詳しく研究されている。