「セプチン」の版間の差分

[[Image:図2.jpg|330px|thumb|right|図1：セプチンの3つの集合モード]]

　中核部分に[[Ras]]タンパク質様のGTP結合領域とファミリー固有の相同領域を持ち、多くはC末側に可動性に富む100残基までの[[wikipedia:ja:コイルドコイル|コイルドコイル]]領域を持つ。異なるグループ(表)に属するセプチンが一定の規則で会合してヘテロ2/3/4量体を形成し、これら2つが対向した4/6/8量体が定型的な構造単位とされているが、非定型的な組み合わせの[[wikipedia:ja:オリゴマー|オリゴマー]]も試験管内で調製可能であり、生体内にも存在する可能性が高い。[[wikipedia:ja:哺乳類|哺乳類]]の定型的なセプチン6量体[SEPT7(GDP):SEPT6(GTP):SEPT2(GDP)][SEPT2(GDP):SEPT6(GTP):SEPT7(GDP)]の[[wikipedia:ja:結晶構造|結晶構造]]は解かれたが、[[wikipedia:ja:ヌクレオチド|ヌクレオチド]]の交換／水解反応が極端に遅いこともあり、[[wikipedia:ja:酵素反応|酵素反応]]と[[wikipedia:ja:共役|共役]]した構造変換と[[wikipedia:ja:重合反応|重合反応]]／脱重合との関係は未だ不明である<ref name=pmid17637674><pubmed>17637674</pubmed></ref>。セプチン・ヘテロオリゴマーは長軸方向に連結して無極性フィラメントを形成するが、長軸と直交する方向にコイルドコイルが突出するため短軸方向には非対称となる。2本のフィラメントがコイルドコイルを対向させたpaired filamentも形成されるが、フィラメント濃度が高い場合は中核部分を介して密な線維束を形成する。線維束は湾曲して外径0.6 µm、内径0.4 µm前後の環状またはらせん状となって安定化する(図1.1) <ref><pubmed>12479805</pubmed></ref>。一方、[[イノシトールリン脂質]](PI)含有リポソーム上ではヘテロオリゴマーが柵状に2次元配列し、内径0.4 µm前後の曲率で管状化して脂質膜を変形させる(図1.2)。これら独特の高次集合性、線維束の曲率指向性、PI親和性は種を超えて保存された物性である<ref><pubmed>19167227</pubmed></ref>。さらに、哺乳類のセプチンはPI以外に多様な蛋白質([[wikipedia:ja:リン|チューブリン]]、[[シンタキシン]]、[[ミオシン]]、アニリン（アニリンは蛋白ではなく小分子ではないかと思いますが、ご確認ください）、[[グルタミン酸トランスポーター]](GLAST)、α-[[シヌクレイン]]など)への親和性を有し、アクトミオシン線維束など既存の細胞内構造を鋳型にして集合する(図1.3)。