「MAP2」の版間の差分

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==構造==
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[[ファイル:Keisukesato2.jpg|thumb|right|400px|'''図 MAP2のドメイン構成''']]
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 哺乳類には少なくともMAP2A、B、C、Dの4つのアイソフォームが存在する<ref><pubmed> 15642108 </pubmed></ref>。MAP2AとMAP2Bは高分子量でそれぞれ280 kDaと270 kDa、MAP2CとMAP2Dは低分子量でそれぞれ70 kDaと75 kDaである<ref><pubmed> 18473367 </pubmed></ref>。C末端領域は微小管結合領域を持ち、それより上流は[[projection]] domainと呼ばれる。高分子量MAP2と低分子量MAP2の大きさの違いは、主にprojection domainの長さの違いによる。
 哺乳類には少なくともMAP2A、B、C、Dの4つのアイソフォームが存在する<ref><pubmed> 15642108 </pubmed></ref>。MAP2AとMAP2Bは高分子量でそれぞれ280 kDaと270 kDa、MAP2CとMAP2Dは低分子量でそれぞれ70 kDaと75 kDaである<ref><pubmed> 18473367 </pubmed></ref>。C末端領域は微小管結合領域を持ち、それより上流は[[projection]] domainと呼ばれる(図参照)。高分子量MAP2と低分子量MAP2の大きさの違いは、主にprojection domainの長さの違いによる。


 微小管結合領域は、リン酸化部位となるKXGS motifを含む微小管結合反復配列を持つ。そのすぐN末側にプロリンに富む領域(Proline-rich domain; PRD)がある。殆どの領域は二次構造を形成しないと考えられているが、N末端に存在するProtein kinase A(PKA)の調節サブユニットとの結合部位は両親媒性のへリックスを形成する<ref><pubmed> 12535652 </pubmed></ref>。
 微小管結合領域は、リン酸化部位となるKXGS motifを含む微小管結合反復配列を持つ。そのすぐN末側にプロリンに富む領域(Proline-rich domain; PRD)がある。殆どの領域は二次構造を形成しないと考えられているが、N末端に存在するProtein kinase A(PKA)の調節サブユニットとの結合部位は両親媒性のへリックスを形成する<ref><pubmed> 12535652 </pubmed></ref>。
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