「グルタミン酸受容体」の版間の差分

　グルタミン酸の神経組織への影響に初めて気づいたのは[[wikipedia:ja:林髞|林髞]]であった。彼は、[[wikipedia:ja:ネコ|ネコ]]の[[大脳皮質]]にグルタミン酸を投与するとネコが興奮する事に気づいた<ref><pubmed> 13034377 </pubmed>[https://www.jstage.jst.go.jp/article/jjphysiol1950/3/0/3_0_46/_pdf PDF]</ref>。一方、LucusとNewhouseらはグルタミン酸塩の皮下注射が[[網膜]]に損傷を起こす事に気づいた<ref><pubmed> 13443577 </pubmed></ref>。当初はグルタミン酸になぜこのような作用があるのかは明らかでなかったが、1970年代からグルタミン酸自体が神経終末から神経活動により放出され、そして再取り込みされること、そして神経組織の膜画分に[³H]-グルタミン酸の結合部位があることが見出され、なんらかの形でグルタミン酸が作用する部位、すなわち受容体があることが示唆された。その後、拮抗剤の利用により、グルタミン酸そのものが神経伝達物質であることが確認され、その受容体の実体はカチオンチャネルであることが、また受容体は複数の種類からなることが見出された<ref name=ref6112965 ><pubmed> 6112965 </pubmed></ref>。

　1980年代後半、様々な神経伝達物質受容体がクローニングされだすと、当然、グルタミン酸受容体もその標的となった。しかしながら、アフィニティー精製に使えるような結合親和性が高いリガンドが存在せず、精製タンパク質からううアプローチは成功しなかった。それを発現クローニングというアプローチで解決したのが、Steve Heinemannらであった。彼らはAMPA型グルタミン酸受容体を同定した。中西重忠らも同様なアプローチを用い、NMDA型グルタミン酸受容体、代謝活性型グルタミン酸受容体をクローニングした。そこからさらにホモロジークローニングにより、イオンチャネル型で18個、代謝活性型で8個のサブユニット遺伝子が同定されている。