「ミカエリス・メンテンの式」の版間の差分

　酵素の生化学的研究をおこなうにあたっては、酵素の性質を定量的に扱うことが大前提となる。その理論的基盤となるものが、1913年に[[wj:レオノール・ミカエリス|L. Michaelis]]と[[wj:モード・メンテン|M. L. Menten]]によって[[wj:インベルターゼ|インベルターゼ]]に関する研究において導かれたミカエリス・メンテンの式である。ちなみにMentenは当時としては珍しい女性研究者である<ref>'''鈴木紘一、笠井献一、宗川吉汪　監訳 (2008).'''<br>ホートン生化学　第4版 ''東京化学同人　(東京）''</ref>。これは酵素の化学的実体が未だ明確にされてはいなかった時代に、酵素基質複合体が迅速に形成され、尚且つ結合と解離の平衡状態にあることなどを仮定したものであった。さらに1925年に[[w:George Edward Briggs|G. E. Briggs]]と[[wj:J・B・S・ホールデン|J. B. S. Haldane]]が、定常状態近似と呼ばれる、より一般化された仮定を用いて同じ式を導出した。<math>K_m</math>の定義が異なっているので、両者は厳密には別の式であるが、形式が全く同じであるので、実際には混同して用いられることが多い。

<br> 　　　　　<math>[E_0] = [E] + [ES]\,</math>　　　　　(4)  

<br> 　　　　　<math> [ES] = \frac{[E_0][S]}{K_d +[S]}</math>　　　　　(5)  

<br> 　　　　　<math> v = k_3[ES] = \frac{k_3[E_0][S]}{K_d +[S]}</math>　　　　　(6)  

<br> 　ここで<math>v = k_3[E_0] = V_{max}</math>、<math>K_d = K_m</math>とおくと  

<br> 　ここで上記と同様に酵素の全濃度<math>[E_0]</math>は  

<br> 　　　　　<math>[E_0]= [E] + [ES]\,</math>　　　　　(9)  

　　　　　<math>[ES] = \frac{k_1[E_0][S]}{k_1[S]+(k_2 + k_3)}</math>　　　　　(10)  

<br> 　ここで <math>(k_2+k_3) / k_1 = K_m</math>、<math>k_3[E_0] = V_{max}</math>とおくと  

<br> 　となり、(7)式と同じ式が得られる。 (13)式は厳密にはブリッグス・ホールデンの式と言うが、 (7)式と同じ形であるので実際にはミカエリス・メンテンの式と言うことが多い。また、(13)式の<math>K_m</math>もミカエリス定数と言うが、(7)式の場合と異なり、ES complexの解離平衡定数<math>k_d</math>とは一致しない。<math>k_2>>k_3</math>の場合にのみ、<math>K_m\approx k_2/k_1</math>となって<math>k_d</math>と一致するのであるが、多くの場合、(13)式の<math>K_m</math>も酵素と基質の親和性の尺度を表すと考えてよい。実験的には、(13)式の<math>K_m</math>も(7)式の場合と同様、基質濃度無限大の時の最大反応速度<math>V_{max}</math>の1/2の速度を与える基質濃度として定義される。