「サイクリックGMP依存性タンパク質リン酸化酵素」の版間の差分

同義語：cGMP依存性タンパク質キナーゼ、プロテインキナーゼG<br>

　PKGは、活性化を制御する[[調節ドメイン]]と、[[基質]]の[[リン酸化]]を担う[[触媒ドメイン]]から構成される（'''図1'''）。調節ドメインには、cGMPとの結合により構造変化を引き起こす2つの[[環状ヌクレオチド結合ドメイン]]（CNB-AとCNB-B）が存在する。このうちCNB-AにはcGMPおよび[[cAMP]]の両方が結合するが、CNB-BはcGMPに対しcAMPの200-500倍高い選択性を有する<ref name=Huang2014><pubmed>24239458</pubmed></ref><ref name=Kim2021><pubmed>33271627</pubmed></ref>。また、cGMPの親和性は、PKG I ではCNB-AのほうがBよりも約10倍親和性が高いが、PKG IIではほぼ同じである<ref name=Kim2021></ref>。同領域には[[自己阻害ドメイン]]（Autoinhibition domain）が含まれ、CNBへのcGMPの結合によってこの[自己阻害]]が解除され、触媒ドメインの活性化が引き起こされる<ref name=Sharma2022><pubmed>35929723</pubmed></ref>。触媒ドメインには基質認識部位と[[ATP]]結合ポケットがあり、基質認識部位によって認識されたセリン／スレオニン残基にATPからリン酸基を転移する。

　PKGのN末端には[[ロイシンジッパー]]（Leucine zipper）と呼ばれる二量体化ドメインがあり、これによってホモ二量体を形成する<ref name=Wolfertstetter2013><pubmed>24275951</pubmed></ref>。二量体化はPKGの構造安定化および基質への結合効率に寄与している。また、PKG IIのN末端ドメインは[[ミリストイル化]]シグナルを有するため、PKG IIは細胞膜に局在する<ref name=Vaandrager1996><pubmed>8636133</pubmed></ref>。

　腸上皮細胞において、PKG IIは[[Na+/H+ exchanger 3|Na⁺/H⁺ exchanger 3]] ([[NHE3]])をリン酸化し、ナトリウム吸収を抑制し、腸液の分泌及び[[電解質]]バランスの調整に寄与している<ref name=Cha2005><pubmed>15722341</pubmed></ref>。また、[[嚢胞線維性膜コンダクタンス制御因子]]（[[cystic fibrosis transmembrane conductance regulator]], [[CFTR]]）のリン酸化により、[[塩化物イオン]]の分泌や腸内環境の維持に関与していることが示唆されている<ref name=Li2010><pubmed>20473396</pubmed></ref>。