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[[ファイル:Fig1 DARPP-32 構造.jpg|thumb|350px|'''図1．DARPP-32の構造とリン酸化サイト'''<br>マウスのDARPP-32アミノ酸配列とリン酸化サイトを上段に示す。Thr34がリン酸化されるとPP1活性を抑制し、Thr75がリン酸化されるとPKA活性を抑制する。また、P-Ser97は核外移行シグナル（NES）として機能する。下段には、ヒトのDARPP-32アミノ酸配列とt-DARPPアミノ酸配列を示す。]] | [[ファイル:Fig1 DARPP-32 構造.jpg|thumb|350px|'''図1．DARPP-32の構造とリン酸化サイト'''<br>マウスのDARPP-32アミノ酸配列とリン酸化サイトを上段に示す。Thr34がリン酸化されるとPP1活性を抑制し、Thr75がリン酸化されるとPKA活性を抑制する。また、P-Ser97は核外移行シグナル（NES）として機能する。下段には、ヒトのDARPP-32アミノ酸配列とt-DARPPアミノ酸配列を示す。<br>[[PKA]]: [[cAMP依存性タンパク質リン酸化酵素]]、[[CK2]]: [[カゼインキナーゼ2]]、[[CK1]]: [[カゼインキナーゼ1]]、[[PP1]]: [[タンパク質脱リン酸化酵素1]]、[[PP2B]]: [[タンパク質脱リン酸化酵素2B]]/[[カルシニューリン]]]] | ||
194-205アミノ酸（[[マウス]] 194; [[ラット]] 205; [[ヒト]] 204）より構成される酸性タンパク質である。[[リン酸化]]により機能が制御されるタンパク質であり、4つのリン酸化サイトThr34 ([[cAMP依存性タンパク質リン酸化酵素]])、Thr75 ([[Cdk5]])、Ser97 ([[カゼインキナーゼ2]])、Ser130 ([[カゼインキナーゼ1]])（マウスアミノ酸配列による）]の機能的意義が明らかにされている<ref name=ref2 />（図1）。N末端の7-11アミノ酸配列（KKIQF）は[[PP1触媒サブユニット]]（[[PP1c]]）結合モチーフとなっており、PP1cとの結合に重要である。さらに、リン酸化スレオニン34（P-Thr34）を含む領域は、Thr34がリン酸化されるとPP1c活性部位と結合してPP1c活性を抑制する<ref><pubmed> 9651542 </pubmed></ref>。セリン（Ser）97近傍の103-111アミノ酸配列は[[核外移行シグナル]]（nuclear export signal, NES）となっており、Ser97がリン酸化されたDARPP-32は[[chromosome region maintenance 1 protein]]（[[CRM1]]）と結合して核外に移行する<ref name=ref3><pubmed> 18496528 </pubmed></ref>。 | 194-205アミノ酸（[[マウス]] 194; [[ラット]] 205; [[ヒト]] 204）より構成される酸性タンパク質である。[[リン酸化]]により機能が制御されるタンパク質であり、4つのリン酸化サイトThr34 ([[cAMP依存性タンパク質リン酸化酵素]])、Thr75 ([[Cdk5]])、Ser97 ([[カゼインキナーゼ2]])、Ser130 ([[カゼインキナーゼ1]])（マウスアミノ酸配列による）]の機能的意義が明らかにされている<ref name=ref2 />（図1）。N末端の7-11アミノ酸配列（KKIQF）は[[PP1触媒サブユニット]]（[[PP1c]]）結合モチーフとなっており、PP1cとの結合に重要である。さらに、リン酸化スレオニン34（P-Thr34）を含む領域は、Thr34がリン酸化されるとPP1c活性部位と結合してPP1c活性を抑制する<ref><pubmed> 9651542 </pubmed></ref>。セリン（Ser）97近傍の103-111アミノ酸配列は[[核外移行シグナル]]（nuclear export signal, NES）となっており、Ser97がリン酸化されたDARPP-32は[[chromosome region maintenance 1 protein]]（[[CRM1]]）と結合して核外に移行する<ref name=ref3><pubmed> 18496528 </pubmed></ref>。 | ||