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 PSD-95(postsynaptic density protein 95)は、シナプス後部の主要な足場タンパク質であり、シナプス後肥厚部(postsynaptic density; PSD)において最も豊富に存在しているタンパク質の一つである。synapse-associated protein 90(SAP-90)、disks large homolog (4DLG4)としても知られている。PSD-95は、足場タンパクとしてNR2A-D、GluR6、neuroligin、nNOSなど様々な分子と相互作用し、シナプス機能の維持や可塑性などに寄与すると考えられている。
 PSD-95(postsynaptic density protein 95)は、シナプス後部の主要な[[足場タンパク質]]であり、[[シナプス後肥厚部]]([[postsynaptic density]]; [[PSD]])において最も豊富に存在しているタンパク質の一つである。[[NR2A-D]]、[[GluR6]]、[[neuroligin]]、[[nNOS]]など様々な分子と相互作用し、シナプス機能の維持や可塑性などに寄与すると考えられている。


 PSDには同様の構造を持ったタンパク質としてPSD-93、SAP97、SAP102が存在し、これらを含めてPSD-95 familyと呼ぶ。これら分子の発達に伴う発現パターンは異なっており、げっ歯類の海馬においては、PSD-95およびPSD-93は生後10日目あたりから発現量が増えるのに対し、SAP102は生後1週齢で既に発現量が高い<ref name=ref1><pubmed>10648730</pubmed></ref>。SAP-97については生後2週齢頃から遺伝子発現が増加することが報告されている<ref name=ref2><pubmed>7891172</pubmed></ref>。
 PSDには同様の構造を持ったタンパク質として[[PSD-93]]、[[SAP97]]、[[SAP102]]が存在し、これらを含めてPSD-95 familyと呼ぶ。これら分子の発達に伴う発現パターンは異なっており、げっ歯類の海馬においては、PSD-95およびPSD-93は生後10日目あたりから発現量が増えるのに対し、SAP102は生後1週齢で既に発現量が高い<ref name=ref1><pubmed>10648730</pubmed></ref>。SAP-97については生後2週齢頃から遺伝子発現が増加することが報告されている<ref name=ref2><pubmed>7891172</pubmed></ref>。
プロテオミクス解析や全反射顕微鏡を用いたシナプス分子の数の定量結果から、PSD family分子はシナプス後部に300個ほど存在するとされている<ref name=ref3><pubmed>16061821</pubmed></ref> <ref name=ref4><pubmed>16118638</pubmed></ref>。
[[プロテオミクス]]解析や[[全反射顕微鏡]]を用いたシナプス分子の数の定量結果から、PSD family分子はシナプス後部に300個ほど存在するとされている<ref name=ref3><pubmed>16061821</pubmed></ref> <ref name=ref4><pubmed>16118638</pubmed></ref>。
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[[image:PSD-95 fig2.jpg|thumb|350px|'''図2.シナプス後部構造におけるPSD-95''']]
[[image:PSD-95 fig2.jpg|thumb|350px|'''図2.シナプス後部構造におけるPSD-95''']]


 [[PSD]]-95はMAGUK(membrane-associated guanylate kinase)familyに属しており、N末端側から、3つのPDZドメイン、1つのSH3([[Src]] homology 3)ドメイン、1つのGK(Guanylate kinase-like)ドメインを持つ。PSD-95のαアイソフォームは、N末端に[[パルミトイル化]]反応を受けうる2つのシステインを含み、βアイソフォームはL27ドメインを持つ。N末端のパルミトイル化はPSD-95のシナプス後膜への局在に重要である<ref name=ref5><pubmed>11955437</pubmed></ref>。
 PSD-95は[[membrane-associated guanylate kinase(MAGUK)family]]に属しており、N末端側から、3つのPDZドメイン、1つの[[Src homology 3(SH3)ドメイン]]、1つの[[Guanylate kinase-like(GK)ドメイン]]を持つ。PSD-95のαアイソフォームは、N末端に[[パルミトイル化]]反応を受けうる2つの[[wikipedia:ja:|システイン]]を含み、βアイソフォームは[[L27ドメイン]]を持つ。N末端のパルミトイル化はPSD-95の[[シナプス後膜]]への局在に重要である<ref name=ref5><pubmed>11955437</pubmed></ref>。


===PDZ ドメイン===
===PDZ ドメイン===
 PDZドメインは、リガンドタンパク質のC末端に結合する90程度のアミノ酸残基を含む構造である(詳細はPDZドメインタンパク質の項を参照)。PSD-95に含まれる、3つのPDZドメインはすべて、リガンドタンパク質のC末端から3番目の位置がセリンまたはスレオニンであるクラスIに分類される。PSD-95のPDZドメインと結合するタンパク質としてNR2A-D、GluR6、nAChRc、ErbB4、Kir2-5、Neuroligin、nNosなどがあげられ、これらのC末端がいずれかのPDZドメインに結合する<ref name=ref6><pubmed>15378037</pubmed></ref>。また、AMPARは補助サブユニットであるTARP(transmembrane AMPAR regulatory proteins)がPDZドメインと結合することによって間接的にPSD-95と結合することが示されている<ref name=ref7><pubmed>11140673</pubmed></ref>。
 PDZドメインは、リガンドタンパク質のC末端に結合する90程度のアミノ酸残基を含む構造である。PSD-95に含まれる、3つのPDZドメインはすべて、リガンドタンパク質のC末端から3番目の位置が[[wikipedia:ja:|セリン]]または[[wikipedia:ja:|スレオニン]]であるクラスIに分類される。PSD-95のPDZドメインと結合するタンパク質としてNR2A-D、GluR6、[[nAChRc]]、[[ErbB4]]、[[Kir2-5]]、[[Neuroligin]]、nNosなどがあげられ、これらのC末端がいずれかのPDZドメインに結合する<ref name=ref6><pubmed>15378037</pubmed></ref>。また、AMPARは補助サブユニットである[[transmembrane AMPAR regulatory proteins]]([[TARP]])がPDZドメインと結合することによって間接的にPSD-95と結合することが示されている<ref name=ref7><pubmed>11140673</pubmed></ref>。
 
(詳細は[[PDZドメインタンパク質]]の項を参照)


===SH3ドメイン、GKドメイン===
===SH3ドメイン、GKドメイン===

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