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== 結合タンパク質  ==
== 結合タンパク質  ==


 L1細胞外領域は、隣接する細胞表面のL1細胞外領域と結合して細胞間接着を媒介する(ホモフィリック結合)。また、[[インテグリン]]、[[TAG1]]/アキソニン-1、F3/F11/[[コンタクティン]]などの接着分子とのヘテロフィリック結合も報告されている <ref><pubmed> 12957823 </pubmed></ref>。軸索ガイダンス分子[[セマフォリン]]の受容体である[[ニューロピリン]]-1と同一形質膜上でヘテロ2量体を形成する。L1細胞内領域と細胞骨格を連結するタンパク質として、[[アンキリン]]、[[ERM]](エズリン/ラディキシン/モエシン)、[[ダブルコルティン]]などが同定されている<ref><pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。L1細胞内領域は、[[非受容体型チロシンキナーゼ]]Src、[[カゼインキナーゼ]]II、[[extracellular signal-regulated kinase]] 2 (Erk2)、[[p90rsk]]などの[[タンパク質リン酸化酵素]]と結合して[[リン酸化]]修飾を受ける。  
 L1細胞外領域は、隣接する細胞表面のL1細胞外領域と結合して細胞間接着を媒介する(ホモフィリック結合)。また、[[インテグリン]]、[[TAG1]]/[[アキソニン-1]]、F3/F11/[[コンタクティン]]などの接着分子とのヘテロフィリック結合も報告されている <ref><pubmed> 12957823 </pubmed></ref>。軸索ガイダンス分子[[セマフォリン]]の受容体である[[ニューロピリン]]-1と同一形質膜上でヘテロ2量体を形成する。L1細胞内領域と細胞骨格を連結するタンパク質として、[[アンキリン]]、[[ERM]](エズリン/ラディキシン/モエシン)、[[ダブルコルティン]]などが同定されている<ref><pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。L1細胞内領域は、[[非受容体型チロシンキナーゼ]][[Src]]、[[カゼインキナーゼ]]II、[[extracellular signal-regulated kinase]] 2 ([[Erk2]])、[[p90rsk]]などの[[タンパク質リン酸化酵素]]と結合して[[リン酸化]]修飾を受ける。
 


== 生理機能  ==
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